|
|
Ферменты. Том 1удаления СН3 метальной группы ферментом трансметилазой образуется R'CH2SCH2R. Ферменты, переносящие азотистые группировки Трансаминазы (подгруппа 2.6.1) образуют большую группу •ферментов, важных для метаболизма аминокислот. Классификация этих ферментов как простых трансфераз в известной мере условна. В процессе катализируемой реакции происходит перенос пары электронов и протона вместе с гШ2-группой от .первичного амина на оксосоедииеиие по общему уравнению: RiCHNH2R2 + R3COR4 = RiCOR2 + R3CHNH2R4. (5.2) Реакцию можно формально трактовать как окислительное дезаминирование донора (аминокислоты), сопряженное с восстановительным аминированием акцептора (оксокислоты), и, следовательно, рассматриваемые ферменты можно было бы классифицировать как оксидоредуктазы. Однако уникальной чертой реакции является перенос аминогруппы путем механизма (который хорошо изучен), включающего образование кова-лентных субстрат-кофермеитных иинтермедиатов. [Большинство этих ферментов (если не все) являются пиридоксальфосфат-яротеидами.] Эта черта оправдывает отнесение рассматриваемых ферментов к подгруппе 2.6.1. Во многих трансаминазных реакциях участвует глутамаг; в результате сопряженного действия трансаминаз с глутаматде-тидрогеназами (КФ 1.4.1.2—4) из оксокислот и аммиака образуются различные аминокислоты, при этом глутамат выступает как переносчик аммиака. Ферменты 2.6.1.11, 13, 18, 19, 29, 36 и 46 переносят ш-амино-труппу, образуя альдегиды. КФ 2.6.3.1 является уникальным ферментом, переносящим ='NOH-rpynny. Классификация ферментов Ферменты, переносящие фосфатные группы Большинство реакций переноса фосфатных групп протекает с участием АТР и ферментов, известных под названием киназ (подгруппы 2.7.1—4). Эти реакции имеют большое значение, ибо благодаря им осуществляется перенос энергии от одной системы к другой в форме богатых энергией фосфатных связей. В большинстве случаев, однако (см. подгруппу 2.7.1), фосфат переносится на гидроксильную группу спирта или сахара с образованием связи, бедной энергией. В этих случаях с точки зрения обычных критериев реакция необратима, так как в результате ее протекания происходит превращение богатой энергией связи АТР в бедную энергией связь. В реакциях, катализируемых киназами подгрупп 2.7.2—4, богатые энергией связи имеются как в исходных, так и в конечных продуктах реакции; поэтому данные реакции легко обратимы. Ферменты подгруппы 2.7.2 образуют ацилфосфаты, а подгруппы 2.7.3 — амидофос-фаты. Необходимо отметить, что большинство ферментов, фосфори-лирующих сахара, осуществляют фосфорилирование специфически у одного из концевых углеродов, если оба они не блокированы, как в случае NAD (КФ 2.7.1.23) и дефосфокофермен-та А (КФ 2.7.1.24). Образуются преимущественно эфиры по концевой первичной спиртовой группе (положение 5 или 6, а также положение 1 в кетосахарах). Однако некоторые ферменты составляют исключение, так как в результате их действия образуются гликозидфосфаты. Используя меченую АТР, Бублиц и Кеннеди [602] показали,, что фермент 2.7.1.30 всегда фосфорилирует один и тот же конец молекулы глицерина, хотя эта молекула симметрична. Подгруппа 2.7.4 включает ферменты, катализирующие реакции переноса от нуклеозидполифосфатов. Установлено существование двух главных ферментов или групп ферментов, а именно КФ 2.7.4.4 и 2.7.4.6. Главное отличие между этими двумя ферментами иллюстрируется следующими реакциями: (2.7.4.4) ХМР + YTP = XDP + YDP, (5.3) (2.7.4.6) XDP + YTP = XTP +YDP. (5.4) Аденилаткиназа (КФ 2.7.4.3) катализирует реакцию того же типа, что и фермент (КФ 2.7.4.4), но действует только на производные аденозина. Фермент (КФ 2.7.4.1) катализирует обмен пирофосфата между АТР и неорганическим полифосфатом. В подгруппе 2.7.6 имеются три фермента, расщепляющие вторую пирофосфатную связь в АТР, так что переносится не фосфат, а пирофосфат. Фермент 2.7.6.1 образует специфичный гли-козилпирофосфат, который играет важную роль в синтезе нук-леотидов ферментами 2.4.2.7—14 и 2.4.2.18—20 [2439]. Глава 5 Подгруппа 2.7.7 содержит ряд важных ферментов, которые осуществляют перенос группировок, связанных с пирофосфатом, на другие молекулы, освобождая неорганический пирофосфат X—Р—Р—Р + Р—Y ^—у. X—Р—Р—Y + P—Р. (5.5) Реакция состоит в переносе замещенной фосфатной группы X—Р от пирофосфата на другую замещенную фосфатную группу; при этом образуется новая пирофосфатная связь в продукте X—Р—Р—Y. Таким образом, эти ферменты играют важную роль в синтезе динуклеотидов и других аналогичных молекул. Опыты с ферментом КФ 2.7.7.1, проведенные при помощи изотопных методов, показали, что освобождаемый при реакции пирофосфат образуется за счет двух концевых фосфатных групп трифосфата; это подтверждает правильность приведенного выше механизма [2548]. Реакция, катализируемая ферментами 2.7.7.4—5, хотя и близка по своему типу, но не вполне точно соответствует уравнению (5.5); в этом случае вместо фосфата акцептором служит сульфат и в результате реакции образуется смешанный кислотный ангидрид. Ферменты данной группы катализируют реакции трансфос-•форилирования особого типа. Между тем название «пирофос-¦форилаза» применяется также для обозначения другой группы ферментов, участвующих в образовании пирофосфата, а именно ферментов, которые катализируют не реакцию трансфосфорили-рования, а реакцию трансгликозилирования. Эти ферменты лредставлены в подгруппе 2.4.2. Фосфомутазы (подгруппа 2.7.5) не вовлекают в реакцию АТР или другие нуклеотидполифосфаты. Одно время полагали, что они катализируют внутримолекулярный перенос фосфата, перемещая фосфатную группу из одного положения в другое внутри самой молекулы субстрата; считалось, например, что фосфоглюкомутаза (КФ 2.7.5.1) катализирует перенос фосфата в молекуле глюкозы из положения 1 в положение 6. Теперь нам известно, что это не так: перенос осуществляется из положения 1 в одной молекуле в положение б в другой молекуле, как это отмечено в Списке ферментов. Данная реакция может начаться только в том случае, если б среде присутствуют хотя бы следы глюкозобисфосфата. На каждую вновь появившуюся молекулу глюкозобисфосфата одна молекула его исчезает, так что количество глюкозобисфосфата все время остается постоянным; глюкозобисфосфат действует в этом случае каталитически как кофермент реакции. По-видимому, все фосфомутазы, за исключением одной, действуют подобным образом; в каждом случае катализируемый процесс представляет собой акт переноса, в котором «кофермент» превращается в продукт, а субстрат в «кофермент». Это очень интересный тип реакции. Только фосфоглицерат-фосфомутаза I Классификация ферментов . (КФ 5.4.2.1) из семян злаков не нуждается в кофакторе, и < поэтому она помещена в раздел изомераз. > КФ 2.7.9.1—уникальный фермент, найденный в растениях; I можно считать, что он одновременно переносит две фосфатные группы от молекулы АТР — одну на пируват, а другую на ион фосфата с образованием пирофосфата. | Сульфид- и сульфотрансферазы Фермент 2.8.1.1 осуществляет катализ при участии входящей в состав его молекулы дисульфидной группы, которая, по-види-| мому, переносит S от тиосульфата на цианид [1648, 4406]. i Сульфотрансферазы подгруппы 2.8.2 катализируют образо-I вание ряда органических сульфатов; во всех случаях в качест-I ве промежуточного «активного» сульфата в реакции участвует I З'-фосфоаденилилсульфат [3938, 3939, 4013]. | СоА-трансферазы | Эти ферменты (подгруппа 2.8.3), подобно трансацилазам, § действуют на ацильные производные кофермента А, но отлича- I ются от трансацилаз тем, что переносят не ацильную группу, а * кофермент А. I 3. ГИДРОЛАЗЫ I ¦ Эстер азы В эту подгруппу (3.1) включены несколько ферментов, обладающих сравнительно широкой специфичностью. Эти фер-; менты, катализируя разрыв эфирных связей, гидролизуют очень | большое число различных эфиров, хотя и не с одинаковой ско-i ростью. Некоторые из них в известной мере действуют также и - на лактоны. В эту же группу входят и три истинные лактоназы, \ т. е. ферменты, действующие только на внутренние эфиры. s \ Тиолэстеразы I Эти ферменты очень важны, поскольку тиоэфирная связь | играет большую роль в обмене ацильных групп. «Глиоксала-i за II» (КФ 3.1.2.6) действует на лактилглутатион, образуемый I «глиоксалазой I» (КФ 4.4.1.5), и обе они вместе составляют \ глиоксалазную систему, с помощью которой метилглиоксаль ; превращается в лактат. 21-2277 Глава 5 Фосфатазы Фосфомоноэстеразы и фосфодиэстеразы (КФ 3.1.3—4) относятся к числу ферментов со сравнительно широкой специфичностью. Однако в этой группе имеются и ферменты, отличающиеся узкой специфичностью, в первую очередь ферменты, действующие на фосфорные производные Сахаров. Раньше нуклеазы включали в число фосфодиэстераз с широкой и перекрывающейся специфичностью; сейчас нуклеазы выделены в 14 новых подгрупп (3.1.11—16 и 3.1.21—31) в соответствии с положением расщепляемой связи в нуклеиновой кислоте. Гликоз |
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 |
Скачать книгу "Ферменты. Том 1" (3.77Mb) |
[каталог] [статьи] [доска объявлений] [обратная связь] |