L., Kachmar J. F., Boyer P. D. (1952), Enzymologia, 15, 187— 198 [5.4].

133. Seydoux F., Malhotra O. P., Bernhard s. A. (1974), Crit. Rev. Bioehem., 2, 227—257 [7.9].

434. Sarensen S. P. L. (1909), C. r. trav. Lab. Carlsberg, 8,1—168 (нафранцузской; немецкий вариант см. Biochem. Z., 21, 131—304) [2.2, 6.1].

135. Srere P. A. (1968), in: The Metabolic Roles of Citrate, Goodwin T. W. (Editor), Academic Press, London, pp. 11—21 [4.10].

136. Stallcup W. В., KoshlandD. E., Jr. (1973), J. mol. Biol., 80, 77—91 [7.9].

137. Straus О. П., Goldstein A. (1943), J. gen. Physiol., 26, 559—585 [4.10].

138. Swann W. H. (1969), FEBS Lett., 2, suppl., 39—55 [10.7].

139. Sweeny J. R., Fisher J. R. (1968), Biochemistry, 7, 561—565 [7.11].

140. Swinbourne E. S. (1960), J. chem. Soc., 2371—2372 [1.5].

141. Taketa K., PogellB. M. (1965), J. biol. Chem., 240, 651—662 [7.3].

142. Theorell H., Chance B. (1951), Acta Chem. Scand., 5, 1127—1144 [5.2J.

143. Van Slyke D. D., Cullen G. E. (1914), J. biol. Chem., 19, 141—180 [2.2, 2.4].

144. Van'tHoffJ.H. (1884), Etudes de Dynamique Cbimique, Muller, Amsterdam, pp. 114—118 [1.61.

145. Viale R. O. (1970), J. theor. Biol., 27, 377—385 [2.1].

146. Volkenstein M. V., Goldstein B. N. (1966), Biochim, Biophys. Acta, 115, 471—477 [3.4—3.5].

147. Walker A. C, Schmidt C.L.A. (1944), Arch. Biochem., 5, 445—467 [8.2].

148. Wharton C. W., Cornish-BowdenA., Brocklehurst K., Crook E.M. (1974), Biochem. J., 141, 365—381 [10.7].

149. Wilkinson G. N. (1961), Biochem. J., 80, 324—332 [2.5, 10.4].

Список литературы

271

150. Wong J. T.-F., Hanes С. S. (1962), Can J. Biochem. Physiol., 40, 763— 804 [5.2].

151. Woolf B. (1929), Biochem. J., 23, 472—482 [5.2].

152. Woolf B. (1931), Biochem. J., 25, 342—348 [5.2].

153. Woolf B. (1932), цит. no Hardane J. B. S., Stern K. G., in: Allgemeine Chemie der Enzyme, Steinkopff, Dresden und Leipzig, pp. 119—120 [2.5].

154. Wratten С. C, Cleland W. W. (1965), Biochemistry, 4, 2442—2451 [4.7].

155. Wurtz A. (1880), C. r. hebd. Acad. Sci., Paris, 91, 787—791 [2.1].

Предметный указатель

Адсорбция газов 36 Активации энергия 25—26

— — свободная 27—30 Активация 79, 92—94 Активированный комплекс 27 Активный центр 36 Алкогольдегидрогеназа 94, 109,

137—138

Аллостерическая модель 179

Аллостерические эффекты 94, 165, 179, 184, 191—194

Анализ данных 232—266

Анализ размерностей констант скорости 18—19

Аргиназа 81

Аргинин, протонированная форма 144

Аррениуса график 25—26, 28—29

— уравнение 157—158 Аспарагин-синтетаза 138 Аспартат, депротонированное состояние 143

«Атака с тыла» НО—111 Ацилфермента образование 159

«Бесполезный цикл» 163 Бимолекулярная реакция 15, 16, 21—22

— — теория скорости 27—29 Бимолекулярное нуклеофильное замещение 110

Биотинзависимые ферменты 104, 108 Боттса и Моралеса схема 79, 82—

83, 92—94 Брожение 31—32 Буферы 34

Быстрые реакции 213—231

Вант-Тоффа уравнение 25, 157 «Варьируемый» член в уравнении

скорости 131—132 Вероятность правильной ориентации

27, 161

— протекания реакции 27, 29—30 Взаимодействия субъединиц 186—

191

Внеклеточные гидролитические ферменты 95

Внутреннее нуклеофильное замещение 110

Возмущения синусоидального типа

227—231

Вода, влияние температуры на ионизацию 159

Временной ход реакции 40—43, 198—212

Время полупревращения 24

— релаксации 213

«Всё или ничего», принцип 221 Вторичный график 120—121, 123, 266

Второстепенные пути реакции, обнаружение 134—137 Вулъфа графики 47 «Выбросы», влияние на оценку 261 Высокое сродство ингибиторов 99— 101-

Гексокиназа 178

Гем-гемовые взаимодействия 176— 177

Гемоглобин 165—168, 170—172, 191, 195

— расположение субъединиц 175—

177

«Геометрия взаимодействия» субъединиц 186 ' Гетеротропные эффекты 183, 191— 193

Гидролитические реакции 102 Гипербола, асимптоты 38, 43

— параметры 121

— свойства 54, 55 Гиперболическое ингибирование

и активация 93—94, 143, 256 Гистидин—аммиак-лиаза 200 Гистидин, ионизация 144 Гликолиз 162—163 Глицеральдегид-З-фосфатдегидроге-

наза 191

Глутамат, депротонированное состояние 143 Глутаматдегидрогеназа 195 Глутамико-аспартикотрансаминаза 227

Глюконеогенез 162—163, 197 Гомеоморфизм 33 Гомоскедастичные ошибки 248 Гомотропные эффекты 183 График зависимости l/v от t 86, 87

--l/v от i/s 45—47, 200, 232,

250—251 --s/v от i 87

Предметный указатель

273

--s/v от я 45—47, 85, 200, 202,

203, 207

— — — — — в многосубстратных реакциях 120, 125

— — •— — — определение веса 246, 251

— — — — — парабола 98—99

— — v от lgs 43

--i> от s 37—38, 43

--v от v/s 46—48, 200

Графики разброса экспериментальных точек 248

Графические методы 23—27, 43—49, 84—89, 118—128, 201—207

— — пределы применения 232—233 Гуггенгейма график 24

Двойные обратные координаты, график 46—47, 232, 244, 250—251

Двухосновные кислоты, ионизация 143-^148, 154

Двухсубстратные-двухпродуктные реакции, обзор механизмов 103— 112

Двухтактное замещение 110—111 Дегидрогеназы 107 Денатурация при высоких температурах 156—159 Диксона график 86—87 Дисперсия 234—239, 251—253

— обратной величины 238

— отношения- 238

— произведения 238

— суммы 237

Диссоциирующий белок, модель 195

Доверительный интервал V и ifM 252, 263—265.

Дудорова—Бзркера — Хессида механизм 108, 118

Изомеризация, влияние на уравнения связывания 173

— промежуточных соединений 61, 74, 129—130, 214

— свободного фермента 138 «Изо»-механизмы 113 Изотопные эффекты 134 Изотопный обмен 134—141

— — чистота препаратов 137 Имидазольная группа ионизация

144

Инвертаза 31—35, 53—54, 81 Ингибирование 33, 39, 53—54,

78—101, 124—128, 130—134, 138,

139, 163—164

— бесконкурентное 78, 90—91

— — в мультисубстратных реакциях 131—132

— — связь с субстратным ингиби-рованием 98

— графики 84—89

— качественный подход 89—91

— конечным продуктом цепи 164

— конкурентное 33, 39, 78, 80—81, 90

— — в многосубстратных реакциях 131—133

— — неадекватность для контроля метаболизма 164

— — продуктом 201—204

— линейное 84

— — качественный подход 89—91

— неконкурентное 81—83

— — как синоним смешанного ингибирования 83

--чистое 78, 83, 101, 143

— обратимое 78, 99

— полное 84

— продуктом 34, 53—54, 82, 85

— — влияние на кинетические кривые 201—207

- — в многосубстратных реакциях 130—134

— — — однопродуктных реакциях 138—139

— — при метаболическом контроле 164—165

— — связь со схемой Боттса—Моралеса 79

— протонами 81

— смешанное 79, 81—83

¦--в многосубстратных реакциях 131

— — предельные случаи 83

— субстратное 97—99, 108, 124— ,

128

— частичное 93

Ингибирования константа 39, 80 --определение 85—89, 201—204

— «области» -100 Ингибиторы необратимые 78, 99 Индуцированное соответствие,

теория 83—84, 106, 177—179 Индуцированный перенос 138—141 Ионизация воды, влияние температуры 159

— двухосновной кислоты 143—

148, 154

— групп, удаленных от активного центра 153—154

Ионы тяжелых металлов 78, 81 Истинные АГ-системы 185, 193

274

Предметный указатель

Истощение запасов субстрата, влияние на кинетические кривые 201

Кажущиеся величины кинетических констант в мультисубстратных реакциях 118—119, 122—123, 130— -131

— — — — при активации 93

— — — — при ингибировании 80—

83, .85, 92—93 Каталаза 117—118 Каталитическая константа 37 «Квадратная» модель 176, 188 Кинга—Альтмана метод 56—77, 103—104, 151

— — алгебраическая альтернатива 68

— — анализ по внешнему виду графов 72—76

— — представление графов в компактной форме 68—80

— — эффект равновесных стадий 70—71

Кинетика при возмущении равновесия 224—227

Кинетическая кривая 19, 42—43, 198-212

«Кислотность» 31

Ключа и замка модель 177—178

Ковариация 237

Колоколообразные рН-зависимости 146—148, 151, 155—156

Комиссия по ферментам (при Международном биохимическом союзе) 114

Комплексообразующие агенты 78 Конкурентные субстраты 67 Константа интегрирования 16

— ионизации группы 146

— &кат 37

— — зависимость от температуры

160 ;

— Км 37—39

— — влияние рН 148—151, 155— 156

' — — в мультисубстратных реакциях 118—119

— — в обратимой реакции 49—52

— — графики 43—49

— — графическое определение 200

— — корреляция с У 252

— — независимость от рН 151— 153

--оценка 244—250, 261—265

— — связь с Ка 38—39

— -t- смысл 89

— — стандартная ошибка 251— 253

— — температурная зависимость ¦ 158

— — точность определения 86

— Kt 39, 80—82

— — определение 84—89

— КЙ 34—35, 52 --связь с Км 38—39

— Kw, температурная зависимость 159

— равновесия, связь с кинетическими константами 52, 128—129

Константы скорости, определение 22—25

Контроль метаболических процессов 94, 162--165

— ферментативной активности 162—197

Конформационная гибкость 178 Конформационные изменения, скорость 230—231 ' Кооперативность 164

— модель 165—197

— — кинетическая 196—197 --общая 187

— модифицированная аллостери-ческими эффектами 184, 193

— отрицательная 171, 174—175, 185, 191, 194.

— — невозможность появления в симметричной модели 182—183

— показатель 170 «Координата» реакции 27—28 Корреляция между наблюдениими,

влияние на оценку 210—212 Кристаллизация и чистота 95 Лаг-период 217—219 Лайнуивера—Бврка график 46—47 Лизин, протонированное состояние 144

Линейная модель 243—244, 253— 256

Линейная регрессия 239—244

Максимальная скорость (V) 37—38

— — влияние рН 148—151, 155— 156

— — в мультисубстратных реакциях 114, 119

— — — обратимых реакциях-50— 51

— — графики 43—49

— — корреляция с Км 252 ^

— — определение из кинетических кривых 199—203

--оценка 244—250, 260—266

Предметный указатель

275

--смысл 89—90

— — стандартная ошибка 251— 253

— — температурная зависимость 158-159

Матрица обратная 255 Медиана 261, 263 Метилмалонил-КоА- карбоксилтранс-

фераза 104 Метод быстрого смешивания 213,

227

Механизм с замещением фермента

84, 104, 107—108, 110, 15