Ѕиологический каталог




ќсновы ферментативной кинетики

јвтор Ё. орниш-Ѕоуден

L., Kachmar J. F., Boyer P. D. (1952), Enzymologia, 15, 187Ч 198 [5.4].

133. Seydoux F., Malhotra O. P., Bernhard s. A. (1974), Crit. Rev. Bioehem., 2, 227Ч257 [7.9].

434. Sarensen S. P. L. (1909), C. r. trav. Lab. Carlsberg, 8,1Ч168 (нафранцузской; немецкий вариант см. Biochem. Z., 21, 131Ч304) [2.2, 6.1].

135. Srere P. A. (1968), in: The Metabolic Roles of Citrate, Goodwin T. W. (Editor), Academic Press, London, pp. 11Ч21 [4.10].

136. Stallcup W. ¬., KoshlandD. E., Jr. (1973), J. mol. Biol., 80, 77Ч91 [7.9].

137. Straus ќ. ѕ., Goldstein A. (1943), J. gen. Physiol., 26, 559Ч585 [4.10].

138. Swann W. H. (1969), FEBS Lett., 2, suppl., 39Ч55 [10.7].

139. Sweeny J. R., Fisher J. R. (1968), Biochemistry, 7, 561Ч565 [7.11].

140. Swinbourne E. S. (1960), J. chem. Soc., 2371Ч2372 [1.5].

141. Taketa K., PogellB. M. (1965), J. biol. Chem., 240, 651Ч662 [7.3].

142. Theorell H., Chance B. (1951), Acta Chem. Scand., 5, 1127Ч1144 [5.2J.

143. Van Slyke D. D., Cullen G. E. (1914), J. biol. Chem., 19, 141Ч180 [2.2, 2.4].

144. Van'tHoffJ.H. (1884), Etudes de Dynamique Cbimique, Muller, Amsterdam, pp. 114Ч118 [1.61.

145. Viale R. O. (1970), J. theor. Biol., 27, 377Ч385 [2.1].

146. Volkenstein M. V., Goldstein B. N. (1966), Biochim, Biophys. Acta, 115, 471Ч477 [3.4Ч3.5].

147. Walker A. C, Schmidt C.L.A. (1944), Arch. Biochem., 5, 445Ч467 [8.2].

148. Wharton C. W., Cornish-BowdenA., Brocklehurst K., Crook E.M. (1974), Biochem. J., 141, 365Ч381 [10.7].

149. Wilkinson G. N. (1961), Biochem. J., 80, 324Ч332 [2.5, 10.4].

—писок литературы

271

150. Wong J. T.-F., Hanes —. S. (1962), Can J. Biochem. Physiol., 40, 763Ч 804 [5.2].

151. Woolf B. (1929), Biochem. J., 23, 472Ч482 [5.2].

152. Woolf B. (1931), Biochem. J., 25, 342Ч348 [5.2].

153. Woolf B. (1932), цит. no Hardane J. B. S., Stern K. G., in: Allgemeine Chemie der Enzyme, Steinkopff, Dresden und Leipzig, pp. 119Ч120 [2.5].

154. Wratten —. C, Cleland W. W. (1965), Biochemistry, 4, 2442Ч2451 [4.7].

155. Wurtz A. (1880), C. r. hebd. Acad. Sci., Paris, 91, 787Ч791 [2.1].

ѕредметный указатель

јдсорбци€ газов 36 јктивации энерги€ 25Ч26

Ч Ч свободна€ 27Ч30 јктиваци€ 79, 92Ч94 јктивированный комплекс 27 јктивный центр 36 јлкогольдегидрогеназа 94, 109,

137Ч138

јллостерическа€ модель 179

јллостерические эффекты 94, 165, 179, 184, 191Ч194

јнализ данных 232Ч266

јнализ размерностей констант скорости 18Ч19

јргиназа 81

јргинин, протонированна€ форма 144

јррениуса график 25Ч26, 28Ч29

Ч уравнение 157Ч158 јспарагин-синтетаза 138 јспартат, депротонированное состо€ние 143

Ђјтака с тылаї ЌќЧ111 јцилфермента образование 159

ЂЅесполезный циклї 163 Ѕимолекул€рна€ реакци€ 15, 16, 21Ч22

Ч Ч теори€ скорости 27Ч29 Ѕимолекул€рное нуклеофильное замещение 110

Ѕиотинзависимые ферменты 104, 108 Ѕоттса и ћоралеса схема 79, 82Ч

83, 92Ч94 Ѕрожение 31Ч32 Ѕуферы 34

Ѕыстрые реакции 213Ч231

¬ант-“оффа уравнение 25, 157 Ђ¬арьируемыйї член в уравнении

скорости 131Ч132 ¬еро€тность правильной ориентации

27, 161

Ч протекани€ реакции 27, 29Ч30 ¬заимодействи€ субъединиц 186Ч

191

¬неклеточные гидролитические ферменты 95

¬нутреннее нуклеофильное замещение 110

¬озмущени€ синусоидального типа

227Ч231

¬ода, вли€ние температуры на ионизацию 159

¬ременной ход реакции 40Ч43, 198Ч212

¬рем€ полупревращени€ 24

Ч релаксации 213

Ђ¬сЄ или ничегої, принцип 221 ¬торичный график 120Ч121, 123, 266

¬торостепенные пути реакции, обнаружение 134Ч137 ¬улъфа графики 47 Ђ¬ыбросыї, вли€ние на оценку 261 ¬ысокое сродство ингибиторов 99Ч 101-

√ексокиназа 178

√ем-гемовые взаимодействи€ 176Ч 177

√емоглобин 165Ч168, 170Ч172, 191, 195

Ч расположение субъединиц 175Ч

177

Ђ√еометри€ взаимодействи€ї субъединиц 186 ' √етеротропные эффекты 183, 191Ч 193

√идролитические реакции 102 √ипербола, асимптоты 38, 43

Ч параметры 121

Ч свойства 54, 55 √иперболическое ингибирование

и активаци€ 93Ч94, 143, 256 √истидинЧаммиак-лиаза 200 √истидин, ионизаци€ 144 √ликолиз 162Ч163 √лицеральдегид-«-фосфатдегидроге-

наза 191

√лутамат, депротонированное состо€ние 143 √лутаматдегидрогеназа 195 √лутамико-аспартикотрансаминаза 227

√люконеогенез 162Ч163, 197 √омеоморфизм 33 √омоскедастичные ошибки 248 √омотропные эффекты 183 √рафик зависимости l/v от t 86, 87

--l/v от i/s 45Ч47, 200, 232,

250Ч251 --s/v от i 87

ѕредметный указатель

273

--s/v от € 45Ч47, 85, 200, 202,

203, 207

Ч Ч Ч Ч Ч в многосубстратных реакци€х 120, 125

Ч Ч ХЧ Ч Ч определение веса 246, 251

Ч Ч Ч Ч Ч парабола 98Ч99

Ч Ч v от lgs 43

--i> от s 37Ч38, 43

--v от v/s 46Ч48, 200

√рафики разброса экспериментальных точек 248

√рафические методы 23Ч27, 43Ч49, 84Ч89, 118Ч128, 201Ч207

Ч Ч пределы применени€ 232Ч233 √уггенгейма график 24

ƒвойные обратные координаты, график 46Ч47, 232, 244, 250Ч251

ƒвухосновные кислоты, ионизаци€ 143-^148, 154

ƒвухсубстратные-двухпродуктные реакции, обзор механизмов 103Ч 112

ƒвухтактное замещение 110Ч111 ƒегидрогеназы 107 ƒенатураци€ при высоких температурах 156Ч159 ƒиксона график 86Ч87 ƒисперси€ 234Ч239, 251Ч253

Ч обратной величины 238

Ч отношени€- 238

Ч произведени€ 238

Ч суммы 237

ƒиссоциирующий белок, модель 195

ƒоверительный интервал V и ifM 252, 263Ч265.

ƒудороваЧЅзркера Ч ’ессида механизм 108, 118

»зомеризаци€, вли€ние на уравнени€ св€зывани€ 173

Ч промежуточных соединений 61, 74, 129Ч130, 214

Ч свободного фермента 138 Ђ»зої-механизмы 113 »зотопные эффекты 134 »зотопный обмен 134Ч141

Ч Ч чистота препаратов 137 »мидазольна€ группа ионизаци€

144

»нвертаза 31Ч35, 53Ч54, 81 »нгибирование 33, 39, 53Ч54,

78Ч101, 124Ч128, 130Ч134, 138,

139, 163Ч164

Ч бесконкурентное 78, 90Ч91

Ч Ч в мультисубстратных реакци€х 131Ч132

Ч Ч св€зь с субстратным ингиби-рованием 98

Ч графики 84Ч89

Ч качественный подход 89Ч91

Ч конечным продуктом цепи 164

Ч конкурентное 33, 39, 78, 80Ч81, 90

Ч Ч в многосубстратных реакци€х 131Ч133

Ч Ч неадекватность дл€ контрол€ метаболизма 164

Ч Ч продуктом 201Ч204

Ч линейное 84

Ч Ч качественный подход 89Ч91

Ч неконкурентное 81Ч83

Ч Ч как синоним смешанного ингибировани€ 83

--чистое 78, 83, 101, 143

Ч обратимое 78, 99

Ч полное 84

Ч продуктом 34, 53Ч54, 82, 85

Ч Ч вли€ние на кинетические кривые 201Ч207

- Ч в многосубстратных реакци€х 130Ч134

Ч Ч Ч однопродуктных реакци€х 138Ч139

Ч Ч при метаболическом контроле 164Ч165

Ч Ч св€зь со схемой ЅоттсаЧћоралеса 79

Ч протонами 81

Ч смешанное 79, 81Ч83

¶--в многосубстратных реакци€х 131

Ч Ч предельные случаи 83

Ч субстратное 97Ч99, 108, 124Ч ,

128

Ч частичное 93

»нгибировани€ константа 39, 80 --определение 85Ч89, 201Ч204

Ч Ђобластиї -100 »нгибиторы необратимые 78, 99 »ндуцированное соответствие,

теори€ 83Ч84, 106, 177Ч179 »ндуцированный перенос 138Ч141 »онизаци€ воды, вли€ние температуры 159

Ч двухосновной кислоты 143Ч

148, 154

Ч групп, удаленных от активного центра 153Ч154

»оны т€желых металлов 78, 81 »стинные ј√-системы 185, 193

274

ѕредметный указатель

»стощение запасов субстрата, вли€ние на кинетические кривые 201

 ажущиес€ величины кинетических констант в мультисубстратных реакци€х 118Ч119, 122Ч123, 130Ч -131

Ч Ч Ч Ч при активации 93

Ч Ч Ч Ч при ингибировании 80Ч

83, .85, 92Ч93  аталаза 117Ч118  аталитическа€ константа 37 Ђ вадратна€ї модель 176, 188  ингаЧјльтмана метод 56Ч77, 103Ч104, 151

Ч Ч алгебраическа€ альтернатива 68

Ч Ч анализ по внешнему виду графов 72Ч76

Ч Ч представление графов в компактной форме 68Ч80

Ч Ч эффект равновесных стадий 70Ч71

 инетика при возмущении равновеси€ 224Ч227

 инетическа€ крива€ 19, 42Ч43, 198-212

Ђ ислотностьї 31

 люча и замка модель 177Ч178

 овариаци€ 237

 олоколообразные рЌ-зависимости 146Ч148, 151, 155Ч156

 омисси€ по ферментам (при ћеждународном биохимическом союзе) 114

 омплексообразующие агенты 78  онкурентные субстраты 67  онстанта интегрировани€ 16

Ч ионизации группы 146

Ч &кат 37

Ч Ч зависимость от температуры

160 ;

Ч  м 37Ч39

Ч Ч вли€ние рЌ 148Ч151, 155Ч 156

' Ч Ч в мультисубстратных реакци€х 118Ч119

Ч Ч в обратимой реакции 49Ч52

Ч Ч графики 43Ч49

Ч Ч графическое определение 200

Ч Ч коррел€ци€ с ” 252

Ч Ч независимость от рЌ 151Ч 153

--оценка 244Ч250, 261Ч265

Ч Ч св€зь с  а 38Ч39

Ч -t- смысл 89

Ч Ч стандартна€ ошибка 251Ч 253

Ч Ч температурна€ зависимость ¶ 158

Ч Ч точность определени€ 86

Ч Kt 39, 80Ч82

Ч Ч определение 84Ч89

Ч  … 34Ч35, 52 --св€зь с  м 38Ч39

Ч Kw, температурна€ зависимость 159

Ч равновеси€, св€зь с кинетическими константами 52, 128Ч129

 онстанты скорости, определение 22Ч25

 онтроль метаболических процессов 94, 162--165

Ч ферментативной активности 162Ч197

 онформационна€ гибкость 178  онформационные изменени€, скорость 230Ч231 '  ооперативность 164

Ч модель 165Ч197

Ч Ч кинетическа€ 196Ч197 --обща€ 187

Ч модифицированна€ аллостери-ческими эффектами 184, 193

Ч отрицательна€ 171, 174Ч175, 185, 191, 194.

Ч Ч невозможность по€влени€ в симметричной модели 182Ч183

Ч показатель 170 Ђ оординатаї реакции 27Ч28  оррел€ци€ между наблюдениими,

вли€ние на оценку 210Ч212  ристаллизаци€ и чистота 95 Ћаг-период 217Ч219 ЋайнуивераЧЅврка график 46Ч47 Ћизин, протонированное состо€ние 144

Ћинейна€ модель 243Ч244, 253Ч 256

Ћинейна€ регресси€ 239Ч244

ћаксимальна€ скорость (V) 37Ч38

Ч Ч вли€ние рЌ 148Ч151, 155Ч 156

Ч Ч в мультисубстратных реакци€х 114, 119

Ч Ч Ч обратимых реакци€х-50Ч 51

Ч Ч графики 43Ч49

Ч Ч коррел€ци€ с  м 252 ^

Ч Ч определение из кинетических кривых 199Ч203

--оценка 244Ч250, 260Ч266

ѕредметный указатель

275

--смысл 89Ч90

Ч Ч стандартна€ ошибка 251Ч 253

Ч Ч температурна€ зависимость 158-159

ћатрица обратна€ 255 ћедиана 261, 263 ћетилмалонил- ој- карбоксилтранс-

фераза 104 ћетод быстрого смешивани€ 213,

227

ћеханизм с замещением фермента

84, 104, 107Ч108, 110, 15

страница 53
<   —ѕ»— ”  Ќ»√ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55

—качать книгу "ќсновы ферментативной кинетики" (3.56Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объ€влений]  [обратна€ св€зь]

пїњ
Rambler's Top100 ’имический каталог

Copyright © 2009
(13.11.2019)