9 —---вторичный - график

119— 123

,— — — — изотопный обмен 137

— — — — ингибирование субстратом 124, 126

— — — — определение кинетических констант 116

— — — — первичный график

120— 124

— — — — уравнение скорости 117, 122—123

— — — — — — характер 75—

76

Механизм с неупорядоченным присоединением субстрата 104—105

— — — — — и с образованием тройного комплекса 105

— — — — — — — — — — изотопный обмен 138

— _ — — — — — — — — ингибирование субстратом 125

— — — — — — — — — — кооперативность 196

уравнение скорости 115, 122

вывод 68—70 Механизм с образованием тройного комплекса 104—106, 109, 112, 120

— — — — — вторичный график 120-—122

— — т— — — обнаружение второстепенных путей реакции 131— 137

— — — '— — субстратное ингибирование 124—125

Механизмы с согласованно протекающими стадиями 108—110-

— — упорядоченным присоединением субстратов 106—108

— ферментативных реакций, классификация 112—113

Микроскопические константы связывания 171

Миоглобин. 165, 167—168 Михаэлиса константа 37 Михаэлиса —Ментен механизм,

переходный участок 40—43, 216—

217

— уравнение 35, 37—40

— — — асимптоты 54—55

— ;— — гиперболический характер 54—55

---графики 43—49

---для обратимой реакции 50—

52

— — — — — — интегральная форма 208

• — --- "— интегральная' форма 199— 201

— — — неприменимость для метаболического контроля 163—164

— — — описание данных 244— 250

— — — отклонения 98, 197

— — — применение к мульти-субстратным реакциям 119

Михаэлиса функция 152 Модификатор, механизм действия

78—79, 92—94 —. — — уравнение скорости 73

— — — — — вывод 65 Молекулярность 15 Молекулярные константы диссоциации 145—146

Молярная концентрация фермента,

определение 220—221 Мономолекулярная реакция 15 Мутаротация, влияние на кинетику

действия инвертазы 34

НАД-зависимые дегидрогеназы 107 Наименьших квадратов метод 239—

244, 260 Насыщение 38

Начальная' скорость, значение 34

— — оценка из кинетической кривой 202—204, 207—208, 210—211

— — участок 42

«Начальный всплеск», кинетика 217—221

Независимости наблюдений требование 210

Нелинейная модель 244 -Яепараметрические методы 261

Непродуктивный комплекс 80

Неупорядоченные механизмы 112— «3

Нормальное распределение 260 Нормальные уравнения 241 Нуклеофильное замещение 110

276

Предметный указатель

Обратимые реакции 20—22, 34,

49—53, 128—130 Обратная реакция 34 Обращение конфигурации 110 Общая линейная модель 253—256 Однопродуктные реакции, проблемы 102,. 138 Однотактное замещение 110 Ожидаемые значения кинетических

параметров 96 Оптимальные температуры 131, 158 «Остановленной струи» метод 213 Относительная ошибка измерения v 245—246

Отношение V/KM, влияние рН 148—151, 155—156

— — графики 43—49

--смысл 37, 89—90, 123—124

— — стандартная ошибка 251—253

— — температурная зависимость 158—159

— — точность 86

Оценка, сравнение с состоятельной оценкой 235

Очистка ферментов 78

Ошибка из-за неидентичности образцов 233

— — округления величин 257—258

Папаин 32

Параллельные стадии, добавление

кинетических параметров 64—65 Параметры, зависящие от рН 151 Пепсин 39, 142

Первичный график 119, 122—123 ¦— — влияние субстратного ингибирования 125 Переноса группы ¦ реакции 103—104 Переходный участок 42, 100, 213— 231

— — сравнение со стационарным участком 213—216

Пероксидаза 38, 222 Пинг-понг механизмы 113 Пируваткарбоксилаза 104 Поглощение ультразвука 227 —231 Полинта модель кооперативности 175—177

Полиномы, использование при анализе кинетических кривых 208— 211

Порядок реакции 15—21 Последовательная модель 186, 187, 194

Последовательные механизмы 113 Предсуществующая асимметрия 194 Принудительный порядок 106

— — в механизмах с образованием тройного комплекса, изотопный обмен 134—137

— — — — — — — — ингибирование избытком субстрата 124— 125

— — — — — — — — определение кинетических параметров 115—116

— — — — —" — — — уравнение скорости 61—64, 114, 118, 128

«Простая адсорбция» 36 Простая ошибка определения v 245' «Профиль реакции» 28 Прямой линейный график 48—49, 55, 85—87

— — — статистические аспекты 260—266

Псевдохолинэстераза 101 Пути реакции 102—141 рН 34

— влияние на ферменты 142—156

— — — — зависимость от температуры 158—159

Рабина модель кооперативности 196—197

Равновесность стадий 115—116, 119, 122, 125, 149, 151—152, 155— 156

Разброс в графических методах 47 Реакции, катализируемые основаниями, температурная зависимость 159

Реакционная способность половины

связывающих центров 194 Релаксация к равновесию 224—225

— — стационарному состоянию 226—227

Я («расслабленное»)-состояние 179

Сахарозо-глюкозилтрансфераза

107—108 Сигмоидное связывание 167, 182 Симметричная модель 179—185,

193, 195

Систематическое отклонение 234

Скачок давления 225

Случайная ошибка, влияние на «подгоняемые» коэффициенты полинома 208

Смесь белков, уравнение связывания 173—174

Смещение, поправка 236, 243

— при оценке 232 Согласованная модель 193

Предметный указатель

277

Сольватация, скорость 230—231 Сохранение конфигурации 110 Специфичность ферментов 159—161, 177

Стадия реакции, определяющая скорость 17—18, 155—156

Стандартная ошибка 236, 251—253, 259

Статистические методы 232—266 Статистические множители 67, 181, 188

Стационарное состояние 37—43 Степень насыщения 166 Сульфгидрильная группа, ионизация 144

— — чувствительность к тяжелым металлам 78

Сумма квадратов 240 влгьзамещение 110 8лг2-замещение 110

Температура 25—30, 156—161

— оптимум 31, 158 Температурный скачок 224—225,

227

Теорелла—Чанса механизм 109, 117, 132

Тепловая денатурация 156—159 Термолекулярная реакция 15 «Тетраэдрическая» модель 175—176,

187, 190—191 Титрование ферментов 220—221

— — кривая, связь с уравнением Михаэлиса—Ментен 44

Трансаминаза 107—108 Тримолекулярные реакции 15, 18 «Тупиковые реакции» 74—75, 80,

83—84, 126, 132, 149 Т («напряженное»)-состояние 179

Унимолекулярная реакция 15 Уонга—Хейнса схема 104, 107 Упорядоченные механизмы 112— —113

Уравнение скорости в форме, содержащей коэффициенты 63—64, 76—77

— — вывод 56—77

— — для двухсубстратных реакций 114—118

— — интегральная форма 198— . 199

— — «постоянный» член 131—132 Уреаза 35

Фермент-продуктный комплекс 33

Фермент-субстратный комплекс

31—33 Фицин 217

Фосфоглюкомутаза 138—141 Фосфорибозил-АТФ-пирофосфори-

лаза 179 Фосфотаза картофеля 130 Фосфофруктокиназа 163, 185, 197 Фруктозодифосфатаза 162—163,

197

Фумараза 52, 133, 208

Хантера—Даунса график 88—89 Хилла график 169

— коэффициент 170, 172

— уравнение 168—170, 172 Химическая кинетика, принципы

15-30

Химотрипсин 96, 107, 159—161, 217, 221

Холдейна соотношение 52, 128—129 Хофсти график 46

Цикличность в метаболических реакциях 197 Цистеин, ионизация 144

Частота столкновений 26 Четвертичная структура 186 Число оборотов 37

Щелочная фосфотаза 84

Эдера уравнение 170—175

— — связь с последовательной моделью 189, 192

— — связь с симметричной моделью 182

Эди—Хофсти график 46

Экспериментальная дисперсия 242

Экспоненциальные функции, неоднозначная трактовка результатов - 215

Элементарная стадия 17

Энтальпия активации 27—30, 160

— денатурация 156—157 Энтропия' активации 27—30, 160

— денатурация 157 Эффективность статистических оценок 261

Эффектор 95

«Эффекты соседней группы» 110 Яды 78

Оглавление

Предисловие переводчика . . . ............ 5

Предисловие к английскому изданию .......... 9

От автора ................... 11

Глава 1. Основные принципы химической кинетики...... 15

1.1. Порядок реакции.............. 15

1.2. Определение порядка реакции.......... 18

1.3. Размерности констант скорости......... 19

1.4. Обратимые реакции .............. 20

1.5. Определение констант скорости первого порядка ... 22

1.6. Влияние температуры на константы скорости .... 25

1.7. Теория переходного состояния ......... 27

Глава 2. Введение в ферментативную кинетику....... 31

2.1. Ранние исследования . . . . -........ 31

2.2. Работа Михаэлиса и Ментен........... 34

2.3. Принцип стационарности ........... 36

2.4. Справедливость допущения о стационарном протекании реак-

¦ ции ......ч".....-...... 40

2.5. Графическое представление уравнения Михаэлиса—Ментен 43

2.6. Механизм Михаэлиса—Ментен для обратимой ферментативной

¦ реакции.................. 49

2.7. Ингибирование продуктом........... 53

Приложение. Гиперболический характер уравнения Михаэлиса—

Ментен........... ."...... 54

Глава 3. Как выводить уравнения стационарной скорости..... 56

3.1. Введение ................. 56

3.2. Принцип метода Кинга—Альтмана ........ 56

3.3. Метод Кинга—Альтмана ........... 61

3.4. Варианты метода Кинга — Альтмана ....... 64

3.5. Представление графов в более компактной форме ... 68

3.6. Реакций, имеющие равновесные стадии -...... 70

3.7. Анализ механизмов по внешнему виду графа..... 72

3.8. Представление уравнений скорости в форме, содержащей коэффициенты............. . . . 76

Глава 4. Ингибиторы и активаторы........... 78

4.1. Обратимые и необратимые ингибиторы....... 78

4.2. Конкурентное ингибирование ......... 80

4.3. Смешанное ингибирование.......... . 81

4.4. Бесконкурентное интибирование......... 83

4.5. Графическое представление результатов ингибирования . . 84

4.6. Качественный подход к линейному ингибированию ... 89

' Оглавление 279

4.7. Гиперболическое ингибирование и активация .... 92

4.8. Непродуктивное связывание .......... 95

4.9. Субстратное ингибирование.......... 97

4.10. Ингибиторы, обладающие высоким сродством .... 99

Глава 5. Типы механизмов ферментативного катализа.....' 102

5.1. Введение ................ 102

5