Биологический каталог




Нейрохимия

Автор М.И.Прохорова, Н.Д.Ещенко, С.Ю.Туманова и др.

, в нейроколлагене имеется также большое количество пролина и окаипролина (примерно 20%), а в нейрокератине содержится tie менее 12—13% цистеина и цисиина. Аминокислотный состав этих белков менее разнообразен, они состоят из 5 — 7 аминокислот. Пептидные цепочки укорочены, поэтому в склеропро-

138

тоидах наблюдается частая повторяемость субъединиц, что отражается на структуре опорных белков.

Коренным переломом в изучении строения опорных белков явился метод рентгеноструктуриого анализа. В 30-х годах Аст-бюри впервые получил рентгенограммы белков, в которых пептидные цепи ориентированы в одном определенном направлении с образованием сс-сп'ирали. В дальнейшем Полинг и другие благодаря использованию метода рентгеноструктуриого . анализа, построению моделей с учетом размеров пептидных цепей и их пространственного расположения, а также проведя соответствующие расчеты, установили не только первичную и вторичную, по и третичную структуры. Широкое применение ряда физических методов — рентгеноструктуриого анализа с использованием ЭВМ, методов ИКС, ЯМР и ПМР, позволило более углубленно изучить ультраструктуру склеропротеидов^ нервной ткани.

Таким образом, этот класс белков отличает резистентность к действию ферментов и низкая метаболическая йкТ-ивность; участие их в структурно-опорных функциях специфическим об: разом отражается на архитектонике нервной ткани.

6.3. ХАРАКТЕРИСТИКА ОТДЕЛЬНЫХ ПРЕДСТАВИТЕЛЕЙ СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ ГОЛОВНОГО МОЗГА

Сложные белки в нервной ткани представлены в виде комплексов; тоглшщих из белковой части и небелковых компонентов,, причем особенноет ью_ состава нервной^ткани' являете яГ высокое содержание в ней липидов. Так,\в сером веществе содержание белков и липидов примерно одинаково, а в белом веществе липидов в 2—3 раза больше, чем белков. Если принять, что молекулярный вес белковых частиц составляет в среднем 75—100 тыс., а молекулярный вес липидов — 700—1000, то на одну молекулу белка примерно приходится 75—100 молекул липидов. Таким образом, значительная часть белка в головном мозгу находится в виде липопротеидов.

Сложные белки в нервной ткани можно разделить на шесть классов: липопротеиды, протеолипиды, фосфопротеиды, глико-П?отеи&ыл нуклеопротеиды и. хромопротеиды. Однако такое" деление следует считать условным, так как в нативной мозговой ткани часто содержатся более сложные надмолекулярные образования, например липонуклеопротеиды, липогликопротеи-ды, а возможно, и липогликонуклеопротеидные комплексы. Обычные методы, применяемые в современной биохимии для выделения и очистки сложных белков, мало пригодны, так как надмолекулярные связи (типа водородных и др.) являются непрочными и при любых способах обработки, как правило, разрушаются. Поэтому количественных данных, касающихся отдельных представителей сложных белков, имеется крайне ма~

139

ло. В то же время сложные надмолекулярные белковые образования мозговой ткани представляют исключительный интерес, поскольку они участвуют в важнейших специфических функциях головного мозга и других отделов нервной системы.

Липопротеиды

Как отмечалось выше, основная масса сложных белков з головном мозгу, по-видимому, представлена в виде липопро(те-идных комплексов. Точных данных о количестве липопротеидов в мозгу и в других отделах ЦНС и ПНС не имеется. Существуют лишь * косвенные данные, свидетельствующие о том, что значительная часть растворимых белков нервной ткани^связана с липидами, причем типы и прочность связей белковых^вё-ществ с липидами могут быть различными: водородные, ван-дер-ваальсовые, гидрофобные и др. (рис. 19).

~~ " * В настоящее время высалива-

ние и осаждение липопротеидов в изоэлектрической точке, а также кристаллизация используются только в сочетании с более точными современными физико-химическими, биохимическими, иммунологическими и. другими методами, позволяющими получить отдельные фракции белков в более чистом гомогенном виде. Для фракционирования растворимых липопротеидов голодного мозга применяются различные виды зонального электрофореза; пригодным оказался метод электрофореза на крахмале. Однако в зависимости от условий электрофореза, применяемого при разделении липопротеидов мозга, установлено различное количество фракций. Причем белки^ входящие B_j^X?B^„.Jiwwn^ преимущественно глр^^щщ11ьи составляютГг7р"имерно 70—75% всех глобулинов нервной ткани.

Косвенные данные, полученные биохимиками, морфологами, цитологами с использованием разнообразных физико-химических, биохимических методов, а также электронной микроскопии, цито- и гистохимии, позволяют рассматривать лнпо-иротеидщяе комплексы **мс функциональные ^единицы мем-^&Si™^?J?Zi5TyP- Р°ль липопротеидов особенно велика в нервной ткани, так как в ней имеется много специализированных мембран, содержащих наибольшее количество различных липидов, характеризующихся большим разнообразием химиче-

Рис. 19. Липидное мпкроокру-жение белков в мембранах (Финсан и дрн, 1977).

140

ских 'и физико-химических свойств (подробнее о мембранач см. в гл. 5).

Протеолипиды

В ^}?01еошпядгх, как и в липопротеидах, небелковыми компонентами такжё^являются^ Однако по ряду физико-химических ~и биохимических свойств, а также по количественному содержанию, локализации и функциональной роли протеолипиды существенно отличаются от липопротеидов. Напротив, протеолипиды по своей растворимости близки к липидам, они хорошо^ J^I^Pi™У и^ легко извлекшихся смесью^"хЛхи^Т)-фюрм—метанол. Впервые гГрбтёо^липиды были выделены "из"Т5е-лого вещества мозговой ткани Фолчем (1951). В настоящее время из всех представителей сложных белков протеолипиды наиболее полно изучены. Это объясняется тем, что строение белковой части протеолипида является относительно, простым и более стабильным по сравнению с белковыми компонентами других сложных белков. Кроме того, как уже указывалось, протеолипиды — единственные сложные^ белки, ..которые изрекаются ор^ни^кцми^ растворт^^ями, поэтому извлеченная фракция протеолипидов не содержит примесей других белков.

Наибольшее количество протеолилидов сосредоточено миелине, в jr^q^buj-Hx^ количествах они входят в состав синаптических мембраной' синТптйческих 'пузырьков, а также мембран КШтохондрий, цитрплдзмы и других субклеточных структур. Протеолипиды участвуют в образовании, мвдлднрщ^^обо-Лрчек, этим~"й объясняется" наиболее^ интенсивное накопление протеолипидов в период миелинизации (табл. 34), т. е. в пе-

Таблица 34

Содержание протеолипидов в некоторых отделах ЦНС крыс разного возраста, мг/г влажного веса (Манукян, 1974)

Возраст животного, дни

Головной мозг

Продолговатый мозг

Спинной мозг

Взрослые

1

10 20 30 40

90

0,46 0,70 1,52 2,28 3,00 4,84 5,65

0,61 1,27 2,74 4,90 6,91 10,20 12,58

0,79 1,28 3,42 5,59 6,58 11,30 13,16

риод с 10 до 30 дней постнатального развития животного. За это время в головном мозгу количество протеолипидов увеличивается в 3 раза, в продолговатом мозгу — почти в 4 раза, а

141

в спинном—в 4,3 раза. Содержание протеолипидов в головном, продолговатом и спинном

страница 44
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87

Скачать книгу "Нейрохимия" (12.4Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(16.09.2019)