Биологический каталог




Нейрохимия

Автор М.И.Прохорова, Н.Д.Ещенко, С.Ю.Туманова и др.

ило, синтезируются в тех субклеточных образованиях, где они участвуют в метаболических ^процессах. Следует также отметить, что биосинтез белка происходит с участием рибосомальных гранул. Поэтому считалось, что рибосомы являются единственным местом биосинтеза белка у эукариотов. В дальнейшем многочисленными исследованиями было убедительно показано наличие биосинтетического аппарата и в других субклеточных структурах (ядрах, легких и тяжелых митохондриях, цитоплазме, синаптосомах и др.), причем значительная часть растворимых белков синтезируется в р!гбосомальной фракции и в цитоплазме, а «нерастворимые» белки, преимущественно сосредоточенные в структурных образованиях, синтезируются во всех основных субклеточных структурах—ядрах, митохондриях, цитоплазме, синаптосомах, нервных окончаниях и миелине и т. д.

Рибосомы Цитоплазма

Рис. 23. Схема синтеза полипептид-ной цепи (Финеан и др., 1977).

167

На основании многочисленных исследований напрашивается вывод о том, что интенсивность обмена индивидуальных белков отдельных фракций и белковых комплексов, входящих в различные структурные образования, определяется прежде всего их участием в тех или иных функциях нейрона. Интенсивность ,метаболизма, олтх iiл:е^^же_беддоэ^.дркздиз6ванных_в различных субклеточных структурах* отличается в меньшей степени, чем'обмен различных, белков .локализованных в одной субклеточной структ>ф^г Например, интенсивность обмена фФс-'фопротёнда в большей мере отличается от интенсивности мета-

А

Рис. 24. Схема синтеза белка в рибосомах (Фпнеап и др., 1977).

болизма протеолипидов, чем интенсивность метаболизма фосфопротеидов, локализованных в различных субклеточных структурах. Это также относится к рибонуклеопротеидам, которые обновляются болеее интенсивно, чем другие белки. В сером веществе больших полушарии интенсивность обмена их выше в 3,4—4,0 раза, в белом веществе — в 1,5—2,5 раза и в периферических нервах — в 1,5 раза по сравнению с другими белками в тех же отделах нервной системы, поскольку фосфопротеиды, рибонуклеопротеиды, протеолипиды и другие белки выполняют специфические, им присущие функции независимо от того, в каких субклеточных структурах они локализованы. При этом

168

отдельные фрагменты мембранных структур нейронов отличаются друг от друга не только составом нбелков, входящих в те или иные фрагменты, но и метаболической активностью. Следовательно, различия в интенсивности обмена отдельных белков субклеточных структур — рибосом, митохондрий, ядер, цитоплазмы, синаптосом, нервных окончаний, миелина и других— определяются как составом белка, так и их функциональной ролью. По удельной активности суммарные белки в субклеточных структурах нейронов располагаются в следующем порядке: рибосома льные гранулы > растворимые цитоплазматические> > легкие митохондриальные > гомогенат > ядерные > тяжелые митохондриальные>синаптосомы>нервные окончания>миелmil

Метаболизм белков в цитоплазме и в ядрах нейронов

Наибме^полн^ растворимые белки цитоплазмы.

С ^Шмтью^дк^пза против дистиллированной воды цитоплаз-матачески§ Оелки делятся на нейроальбумдны^и нейроглойули-. ны, а" методом «высаливания при насыщении до 20%, от 20 до я от 50 до 100% раствора сернокислого аммония цитоплазматические белки длятся на 3 подфракции. Наиболее высокой^ метаболической активностью из 3:х1"выд?ленных под-"фракций обладают 1-я и^-я^тоторые относятся к нейроглобу-лнпавСнапротив, подфракция неироальбуминов характеризует-с&_более_низкой обновляемостью. Если интенсивность обмена 1-й подфракции белка принять за 100%, то интенсивность обмена 2-й подфракции будет равна 89%, а 3-й — 70%. При использовании электрофоретического разделения на агар-агаровом геле растворимые белки цитоплазмы делятся на 16 и более зон (подфракции), причем только у одной из выделенных подфракции электроподвижность близка к электроподвижности альбумина сыворотки крови; 1-я и 2-я подфракции движутся быстрее альбумина, поэтому их можно но электроподвижности отнести к преальбуминам, а остальные подфракции— к нейроглобулинам. Растворимые белки цитоплазмы не только электрофоретически, но и другими методами делятся также на 12—16 фракций.

Изучение интенсивности обмена растворимых белков цитоплазмы проводилось с применением меченых аминокислот (14С-1-лизина, 14С-1-лейцина, 358-метионина и др.). Фракция нейрраль^бхминрв^ обменивается менее интенсивно (примерно на -5%)_по сравнению с суммарной фракцией нейроглобулинов. Что же касается индивидуальных фракций этих белков, то об-новляемость их довольно трудно определить, так как нейрогло-булины различными методами делятся на неодинаковое число фракций. Очевидно, этим можно объяснить противоречивые результаты, полученные рядом авторов, а также еще тем, что исследования проводились при различных условиях и состоя-

169

ниях животных. Однако общий вывод можно сделать следующий: биосинтез растворимых белков в цитоплазме идет интенсивно.

В последние годы появились работы, в которых исследователям удалось убедительно показать, что ядра являются не только поставщиками матриц для синтеза белка, т. е. хранилищем основного фонда наследственной информации (ДНК), но в них обнаружено наличие рРНК, тРНК и мРНК, а также ферментов, активирующих аминокислоты и образование соответствующих нуклеотидов для синтеза полимерных ДНК и РНК. Кроме того,-в нуклеоплазме имеются свободные аминокислоты, нуклеотидй, АТФ, ГТФ, глюкоза и другие метаболиты. Следовательно, в ядре нейрона может происходить биосинтез белка. При этом было выявлено различие в механизме биосинтеза белка в нуклеоплазме по сравнению с цитоплазмой. Так, например, в^ядрё щ^енсивность биосинтеза белка зависит от гфисутствйя^иб^ в то время как для-цитоплазмы необ-

ходимы ионы^+) При изучении интенсивности включения меченых аминокислот 14С—1-лизина, 14С-1-лейцина и 14С-2-глици-на — было показано, что белки ядерной фракции (рибонуклео-протеиды и дезоксирибонуклеопротеиды) обновляются в 2—3 раза быстрее, чем ядерные гистоны и остаточный белок ядра, нерастворимый в дезоксихолате.

Скорость обновления ядерных белков можно представить в следующей последовательности: растворимые белки>хромати-иовые белки (РНП и ДНП) >основные белки (пистоны и др.). Причем, бедки, выделенные из ядер нейронов, характеризуются -более высокой обновляемостью, чем аналогичные белки, выделенные из ядер нейроглии. Исключение составляют кислые белки хроматина нейроглии, которые обновляются примерно с такой же активностью, как и аналогичные белки ядерной фракции нейронов. Исходя из данных, полученных с использованием меченых аминокислот, можно сделать заключение о том, что наиболее высокой метаболической активностью обладают растворимые белки и рибонуклеопротеиды, содержащиеся в нуклеоплазме. Аналогичная картина метаболической активности наблюдается в белках, содержащихся в ядрах других органов и тканей животных.

Гистонам мозга посвящен ряд исследований. JB нейронах скорость обновления гистонов^ мозга в 3 раза выше, чем в печени. Что же касается структурных белков ядерной обол

страница 54
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87

Скачать книгу "Нейрохимия" (12.4Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(15.09.2019)