Биологический каталог




Пероксидаза как компонент антиоксидантной системы живых организмов

Автор В.В.Рогожин

tection of the stable addition of carbodiimide to proteins // Anal. Biochem. - 1977. - Vol. 79. - N 1. - P. 135-143.

Trost L.C., Wallace K.B. Stimulation of myoglobin-dependent lipid peroxidation by adriamycin// Biophys. Res. Commun. - 1994. — Vol. 204. - N 1. - C. 23-29.

Tuan-Hua David Ho., Martin M. Sachs. Stress-induced proteins: characterization and the regulation of their synthesis // Biochem. Plants. — 1980. — N 7. — P. 340— 360.

Ugarova N.N., Kutuzova G.D., Rogoshin V.V., Berezin I.KFunctionaly important carboxylic groups in horse radish peroxidase //Biochem. Biophys. Acta. — 1984. — Vol. 790.-N 1.-P. 22-30.

Ugarova N.N., Lebedeva О. V., Berezin I. V. Horseradish peroxidase catalysis. I. Steady-state kinetics of peroxidase-catalyzed individual and co-oxidation of potassium ferrocyanide and o-dianisidine by hydrogen peroxide // J. Mol. Catal. — 1981. — Vol. 13.-N1.-P. 215-225.

Vazquez-Ramos J.M., Lopez S., Vazquez E., Murillo E. DNA Integrity and DNA Polymerase Activity in Deteriorated Maize Embryo Axes // J. Plant Physiol. — 1988. — Vol. 135. - N 4. - P. 416-421.

Welinder K.G., Smillie L.B., Schonhaum G.R. Amino acid sequence studies of horseradish peroxidase. I. Tryptic peptides // Canad. J. Biochem. — 1972. — Vol. 50. — N 1.- P. 44-62.

Welinder K.G. Amino acid sequence studies of horseradish peroxidase. Amino and carboxyl termini. Cyanogen bromide and tryptic fragments, the complete sequence,

236

Литература

and some structural characteristics of horseradish peroxidase С // Eur. J. Biochem. — 1979. - Vol. 96. - N 3. - P. 483-502.

Welinder, K. Plant Peroxidases. Their Primary, Secondary and Tertiary Structures and Relation to Cytochrome С Peroxidases// Eur. J. Biochem. — 1985. — Vol. 151. — P. 497-502.

Welinder K.G., Mazza C. Aminoacid sequence of heme-linked histidin-containing peptides of five peroxidases from horseradish and turnip // Eur. J. Biochem. — 1977. — Vol. 73. - N 2. - P. 353-358.

Wieringa-Brants D.H., Dekker W.C. Induced resistance in hypersensitive tobacco against tobacco mosaic virus by injection of intercellular fluid from tobacco plants with systemic acquired resistance // Phytopathology. — 1987. — Vol. 118. — N 2. — P. 165— 170.

Wilcox S.K., Jensen G.M., Fitzgerald MM., McReeD.K, GoodinD.B. Altering substrate specificity at the heme adge of cytochrome с peroxidase // Biochemistry. — 1996. — Vol. 35. - N 15. - C. 4858-4866.

Winterhalter K.H., Anderson N.M., Amiconi G., Antonini E., Brunori M. Functional properties of Haemoglobin Zurich // Eur. J. Eiochem. — 1969. — Vol. 11. — N 3. — P. 435-440.

Yamade H., Makino R., Yamazaki I. Effect of 2,4-substituents of deteroheme upon redox potentials of horserradish peroxidase // Arch. Biochem. Biophys. — 1975. — Vol. 169. - N 1. - P. 344-353.

Yamada H. Yamazaki I. Heme-linked protonation of HCN, CO, NO and 02 complexes of reduced horseradish peroxidases// Arch. Biochem. Biophys. — 1975. Vol. 171. — N 2. - P. 737-744.

Yamazaki J., Piette L.H. Mechanism of aerobic oxidase reaction catalysed by peroxidase// Biochem. Biophis. Acta. — 1963. — Vol. 77. — N 1. — P. 47-64.

Yonetani Т., Ray G.S. Studies on cytochrome с peroxidase. III. Kinetics of the peroxidatic oxidation of ferrocytochrome с catalyzed by cytochrome с peroxidase // J. Biol. Chem. - 1966. - Vol. 241. - N 3. - P. 700-714.

Zimmerlin A, Wajtaszek P., Boiwell G.P. Synthesis of dehydrogenation polymers of ferulic acid with high specificity by a purified cell-wall peroxidase from french bean (Phaseolus vulgaris L.) // Biochem. J. - 1994. — Vol. 299. — N 3. - P. 747-753.

ОГЛАВЛЕНИЕ

Перечень условных обозначений и сокращений.............................................. 3

Введение.......................................................................................................... 5

Глава I. Гемсодержащие белки, катализирующие пероксидазные реакции.......... 7

1.1. Структура и механизм действия гемсодержащих белков.................... 7

1.2. Топография активных центров гемсодержащих белков...................... 9

1.3. Участие гемина в каталитическом процессе гемсодержащих белков 17

Глава II. Пероксидаза — катализатор биогенных систем.................................... 22

2.1. Строение пероксидазы........................................................................... 22

2.2. Механизм действия пероксидазы......................................................... 32

2.2.1. Пероксидаза в реакциях оксидазного окисления субстратов.... 33

2.2.2. Пероксидаза в реакциях пероксидазного окисления субстратов 36

2.2.2.1. Пероксидаза в реакциях индивидуального окисления субстратов ................................................................................................. 36

2.2.2.2. Пероксидаза в реакциях совместного окисления субстратов ........................................................................................................ 42

2.3. Функциональная роль пероксидазы..................................................... 44

2.4. Использование пероксидазы в аналитических исследованиях.......... 50

Глава III. Пероксидаза в реакциях окисления медленно и быстро окисляемых

субстратов............................................................................................................. 53

3.1. Кинетика окисления аскорбиновой кислоты....................................... 53

3.2. Кинетика совместного окисления двух медленно окисляемых субстратов пероксидазы (аскорбиновая кислота и ферроцианид калия)...... 57

3.3. Кинетика совместного окисления медленно и быстро окисляемых субстратов пероксидазы (аскорбиновая кислота и гидрохинон)............... 62

3.4. Кинетика совместного окисления двух быстро окисляемых субстратов пероксидазы (о-дианизидин и гидрохинон).......................................... 65

3.5. Влияние индолил-3-уксусной кислоты на реакции пероксидазного окисления медленно и быстро окисляемых субстратов............................. 70

3.5.1. Влияние индолил-3-уксусной кислоты на реакции пероксидазного окисления аскорбиновой кислоты................................................. 71

3.5.2. Влияние индолил-3-уксусной кислоты на реакции пероксидазного окисления о-дианизидина и гидрохинона..................................... 73

3.6. Влияние низкомолекулярных антиоксидантов (аскорбиновая кислота, кверцетин, дигоксин) на реакции пероксидазного окисления о-дианизидина ......................................................................................................... 78

238

Оглавление

3.7. Фенотиазины (хлорпромазин, трифтазин, тиопроперазин) в перокси-дазных реакциях............................................................................................ 83

3.7.1. Пероксидазные реакции индивидуального и совместного окисления фенотиазинов................................................................................ 84

3.7.2. Влияние строфантина G на кинетику пероксидазного окисления фенотиазинов...................................

страница 69
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70

Скачать книгу "Пероксидаза как компонент антиоксидантной системы живых организмов" (3.56Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(17.09.2019)