Биологический каталог




Структура и функции мембран

Автор В.К.Рыбальченко, М.М.Коганов

а.

В качестве энергетического ресурса для транспорта различных ионов и молекул через сопрягаю-

Рис. 13. Схема хемносмотического сопряжения процессов окисления и фосфорилирования, которое обеспечивается градиентом траисмембранной разности электрохимического потенциала иоиов водорода:

АН2 — донор водорода (окисляемый субстрат); ВНг—акцептор водорода

2Н++А

Мембрана

АДФ+Pi АТФ АТФ-аза

В+2Н о

б

Рис. 14. Направление процессов переноса протонов, осуществляемых электрон-транспортной цепью (ЭТЦ) и АТФ-азой в сопрягающих мембранах хлоропластов (а) и митохондрий (б)

щие мембраны используется Ацн+. Если источником энергии является мембранный потенциал, то перенос ионов носит электрофоретический характер. Если движущей силой является трансмембранный градиент рН, перемещение ионов является следствием симпорта или антипорта ионов с протонами или ионами гидроксила.

Несмотря на то, что хемиосмотическая гипотеза нуждается в дополнительной теоретической и экспериментальной проверках (Волькенштейн, 1978; Блюменфельд, 1974), она позволяет с единой точки зрения объяснить широкий круг явлений, наблюдавшихся при изучении различных сопрягающих систем. Обладая большой предсказательной силой, гипотеза Митчела стимулировала большое число новых оригинальных исследований процессов трансформации энергии в сопрягающих мембранах.

В результате работ, направленных на изучение структуры и функций сопрягающих мебран, была установлена локализация различных компонентов редокс-цепей, встроенных во внутренние мембраны митохондрий и тилакоидные мембраны хлоропластов. Несмотря на то что расположение некоторых компонентов нельзя считать окончательно установленным, есть основания полагать, что структура сопрягающих мембран близка к той, которая изображена на рис. 15 и 16.

На рис. 15 приведена упрощённая схема одного из участков внутренней митохондриальной мембраны. Ее основу образует фосфолипидный бислой, в который встроены различные компоненты цепей' переноса электронов, молекулы АТФ-аз, а также белки, участвующие в транспорте ионов через сопрягающие мембраны. И* 2Н+ ?н+ са2*

Рис. 15. Схема молекулярной организации и функционирования внутренней мембраны митохондрий. Пояснения в тексте

Дыхательная цепь состоит из флавиновой дегидрогеназы, содержащей в качестве простетической группы флавин-мононуклеотид (ФМН), двух железосульфопротеинов (FeS), убихинона (Q), цитохромов в, Си с и цитохромоксидазного комплекса, который включает в себя молекулы цитохромов а, аз и медьпротеид.

Окисление основного субстрата дыхательной цепи — НАД-Н — флавиновой дегидрогеназой происходит на внутренней поверхности мембраны. В результате ФМН восстанавливается до ФМН-Н2, причем в ходе этой реакции поглощается один протон из внутреннего реакционного пространства сопрягающей мембраны. Затем ФМН-Н2 транспортируется к внешней поверхности мембраны, где окисляется локализованным там железосульфопротеином. Этот белок является чисто электронным акцептором — его ре-докс-реакции обусловлены присоединением и отдачей двух электронов. Поэтому восстановление железосульфопротеи-на ФМН-Н2 сопровождается выделением двух протонов во внешнюю среду. После переноса двух электронов от одного железосульфопротеина к другому, расположенному на внутренней поверхности мембраны, происходит восстановление двух молекул убихинона (Q), каждая из которых, присоединяя по одному протону из внутренней среды, превращается всемихинон (Q"H).

В отличие от других компонентов редокс-цепи, небольшие жирорастворимые молекулы убихинона легко перемещаются внутри мембраны. Их перемещение показано на схеме пунктирной линией. Согласно предположению Митчела, в сопрягающей мембране редокс-превращения убихинона происходят по так называемому Q-циклу. В нем два семихинона убихинона (Q'H) принимают по одному электрону от цитохрома в, который находится в восстановленном состоянии. Затем, присоединяя по одному протону из внутреннего пространства, эти семихиноны превращаются в полностью восстановленные молекулы дигидрохинона (QH2). Каждая молекула дигидрохинона отдает по одному электрону следующему компоненту редокс-цепи — цитохрому сь При этом происходит выделение двух протонов в наружную среду, так как цитопром с, расположенный на внешней поверхности сопрягающей мембраны, являбтся электронным акцептором. Образующиеся в результате взаимодействия с цитохромом С\ два семихинона убихинона (QH) окисляются затем цитохромом в, расположенным на внешней поверхности сопрягающей мембраны. При этом еще два протона выделяются в наружную среду, а окисленная форма убихинона (Q) возвращается в Q-цикл.

Таким образом, транспорт двух электронов на участке дыхательной цепи от НАД-Н к цитохрому ct сопряжен с выделением шести протонов в среду, омывающую внутреннюю мембрану митохондрии.

От восстановленного цитохрома с\ электроны поступают на одноэлектронный переносчик — цитохром с. Затем, проходя через цитохромоксидазу, электроны восстанавливают кислород. В результате этого процесса (восстановления терминального акцептора электронов дыхательной цепи) образуется молекула воды, причем два протона поглощаются из внутреннего пространства сопрягающей мембраны.

Образующийся в результате рассмотренных процессов мембранный потенциал и трансмембранный градиент рН являются движущей силой для протекания реакций фосфорилирования, осуществляемого АТФ-азой. Этот ферментный комплекс состоит из двух компонентов, один из которых (F0) расположен трансмембранно, а второй (Fx) локализован на внутренней поверхности сопрягающей мембраны. Если дыхательная цепь перекачивает протоны из внутреннего пространства в наружную среду, то -при синтезе АТФ протоны проходят через АТФ-азный комплекс в противоположном направлении, уменьшая Дрн+. В результате про-58

цесса фосфорилирования АТФ выделяется во внутренний объем мембраны.

Помимо дыхательной цепи и АТФ-азы в сопрягающей мембране митохондрии локализованы и другие компоненты. Они, как правило, представляют собой гидр

страница 19
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109

Скачать книгу "Структура и функции мембран" (2.22Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(21.10.2019)