Биологический каталог




Структура и функции мембран

Автор В.К.Рыбальченко, М.М.Коганов

. Поэтому редуктаза восстанавливает НАДФ+ до НАДФ-Н. В ходе этой реакции один протон выделяется в среду, омывающую тилакоид. Таким образом, перенос двух электронов по фотосинтетической цепи вызывает транспорт двух протонов из окружающей среды внутрь тилакоида. В результате на сопрягающей мембране возникает градиент рН. Факторами, которые обеспечивают увеличение этого градиента, являются реакции окисления воды, протекающие с выделением двух протонов во внутреннее реакционное пространство, а также реакция восстановления ферредоксин-НАДФ-редуктазы.

Трансмембранная разность электрохимического потенциала ионов водорода, генерируемая на тилакоидной мембране в результате рассмотренных выше процессов, используется как энергетический ресурс для синтеза АТФ. В ходе реакции фосфорилирования через АТФ-азу из внутреннего реакционного пространства в наружную среду проходят

протоны. При этом градиент Арн+ уменьшается. Согласно имеющимся данным, синтез каждой молекулы АТФ происходит в результате перемещения трех протонов через АТФ-азный комплекс.

Пока не существует единой точки зрения на то, какие конкретно молекулярные механизмы обеспечивают превращение энергии Арн+ в энергию химических связей молекул

АТФ. Возможные механизмы фосфорилирования рассмотрены в работах В. Бойера, В. П. Скулачева.

Рецепторная функция биологических мембран. Для понимания молекулярных механизмов клеточных процессов, а также для управления ими необходимо знать детали структурно-функциональной организации мембранных компонентов и их взаимодействие. В первую очередь это касается организации и функции мембранных рецепторов.

Много гормонов и медиаторов (инсулин, адренокорти-котропный гормон, адреналин, ацетилхолин и др.) в клетку не проникают, а связываются со специфическими белками, которые из-за своей специфичности и называют рецептор-ными. Связь вещества с рецептором осуществляется, как правило, на поверхности мембраны. Изменение биохимических процессов в клетке при этом свидетельствует, что рецептор то ли расположен трансмембранно, то ли другим способом (через «посредников») взаимодействует с ферментом, расположенным на (в) внутреннем монослое мембраны, то ли изменяет некоторые структуры (например, открывает ионные каналы).

Понятно, что взаимодействие гормона (или медиатора) с рецептором приводит к изменению конформационного состояния рецепторного белка, что, в свою очередь, изменяет активность фермента. Что же касается гормонов, которые проникают в клетку (например, стероидных гормонов) и изменяют конформацию рецептора непосредственно в цитоплазме, то механизмы их трансмембранного движения практически неизвестны. Однако трудно допустить, что эти гормоны преодолевают мембранный барьер диффузионным путем. Более вероятен путь, аналогичный пассивному транспорту, т. е. проникающий в клетку гормон связывается со специальными мембранными компонентами, близкими, вероятно, по характеристикам к подвижному переносчику.

Получены экспериментальные доказательства того, что некоторые рецепторы (например, гликофорин) проникают, через мембрану и связываются с микрофиламентами и микротрубочками. Тогда свободный рецептор может мигрировать по поверхности клетки без затрат энергии. Нельзя исключать возможность движения рецепторов за счет ориентированных потоков фосфолипидных монослоев мембраны. Изменение положения рецептора за счет движения микрофиламентов и микротрубочек требует определенной энергии.

Ярким примером структурной и функциональной близости рецептора и фермента, участвующих в одном процессе, является холинорецептор и ацетилхолинэстераза. Взаимодействие ацетилхолина (выделяющегося из нервных окончаний под влиянием ПД) с белком-рецептором дает начало возбуждению постсинаптической мембраны (см. рис. 3).

Холинорецептор из электрического органа некоторых тропических рыб имеет грибовидную форму и молекулярную массу ~230 000Д, состоит из пяти субъединиц, является трансмембранным белком и, очевидно, одновременно и ионным каналом.

Каждый холинорецептор под действием ацетилхолина открывает в мембране один ионный канал, который пропускает одновременно ионы калия и натрия (ионы Са2+ также проходят по каналу), но не пропускает анионы. Движение ионов по каналу и проявляется в возбуждении постсинаптической мембраны. Конечно, один ПД вызывает выброс большого количества ацетилхолина, которого достаточно для активации немногим меньше 10 ООО рецепторов, т. е. для открывания такого же количества ионных каналов.

Однако взаимодействие ацетилхолина и холинорецептора является кратковременным (0,1 мс), так как медиатор гидролизуется ацетилхолинэстеразой, расположенной в постсинаптической мембране рядом с холинорецептором. Гидролиз ацетилхолина снимает его модифицирующее действие на холинорецептор, связь нарушается и канал закрывается.

В настоящее время не известно, какие из пяти субъединиц образуют канал. Мало известно и о том, как работает холинорецептор. Заслуживает внимания гипотеза, выдвинутая сотрудниками лаборатории физиологии вегетативной нервной системы Института физиологии АН УССР под руководством академика АН УССР В. И. Скока. Суть гипотезы заключается в том, что узнающий центр холинорецеп-тора имеет структуру с регулярно повторяющимися через 0,7 нм активными группами: одни несут отрицательный заряд, другие являются гидрофобными зонами. Предполагается, что^полипептидная цепь находится в р-конформации, а носителем отрицательных зарядов являются остатки глу-таминовой или аспарагиновой кислоты.

Молекулярная организация и механизм действия холи-норецептора представляют не только фундаментальное значение. Из-за чрезмерного возбуждения нервных клеток (усиление выброса медиатора) возникают нарушения в функционировании организма или органов, что проявляется в виде гипертонии, атеросклероза, язвенных болезней и др. Для снижения перевозбуждения нервных клеток применяют ганглиоблокаторы, использование которых без знания интимных механизмов передачи возбуждения невозможно.

Примером несколько иной формы

страница 21
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109

Скачать книгу "Структура и функции мембран" (2.22Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(12.11.2019)