Биологический каталог




Структура и функции мембран

Автор В.К.Рыбальченко, М.М.Коганов

ыполняют множество функций. Они не просто образуют барьер проницаемости для различных веществ, но и сами принимают участие в транспорте. Липиды играют фундаментальную роль в регуляции метаболизма клетки, в передаче информации, передаче и хранении энергии, являясь одновременно строительным материалом мембран, и определяют активность мембранно-связанных ферментов, обеспечивают их вектор-ность. Так, аденилатциклаза и рецепторный участок гормона образуют векторную систему. Векторными ферментами являются Na+, К+ — АТФ-аза плазматической мембраны и Са2+ — АТФ-аза саркоплазматического ретикулума; они полностью теряют активность при удалении липидов. Это свидетельствует о создании определенного гидрофобного окружения активных центров ферментов. Фосфолипиды, особенно кардиолипин, играют важную роль в окислительном фосфорилирования.

В последнее время выдвинута гипотеза о полифункциональной роли ганглиозидов и гликолипидов вообще. Предполагается, что ганглиозиды входят в состав ионных селективных пор мембран, являются рецепторами биологических аминов. Они инактивируют целый ряд токсинов (холерный, столбнячный, дифтерийный и т. д.) и образуют с ними неактивные молекулярные комплексы. Гликолипиды играют немаловажную роль во взаимодействиях клеток и проявлении их иммунологических свойств.

Важное значение имеет также холестерин. Он обладает способностью образовывать многочисленные молекулярные соединения с белками, аминами, углеводами, желчными и жирными кислотами, неорганическими солями, различными стероидами и гликоалкалоидами, целым рядом небелковых токсинов (тетродо- и сакистоксин и др.), фос-фолипидами. Последнее является важным в определении степени проницаемости мембран. Липиды в мембране расположены асимметрично. Так, по данным изучения соотношения холинсодержащих и аминосодержащих фосфолипидов в эритроцитах, сделан вывод о том, что в мембранах эритроцитов и, возможно, в поверхностных (а также внутриклеточных) мембранах клеток млекопитающих холинсодержащие липиды находятся во внешней половине бимолекулярного липидного слоя мембраны, а аминофос-фолипиды — на внутренней цитоплазматической половине.

При воздействии на эритроциты свиньи и человека фос-фолипазами А2 и С, а также сфингомиелиназой были получены данные, позволяющие утверждать, что на внешней поверхности эритроцитов содержится не менее 66 % фос-фатидилхолина и 80 % сфингомиелина. Обнаружена устойчивость эритроцитов овцы, которые не содержат фос-фатидилхолина, к воздействию фосфолипазы А2 из яда кобры. Как известно, фосфолипаза А2 разрушает сложно-эфирную связь в положении двух остатков глицерина во всех фосфолипидах, кроме сфингомиелина, в котором эфирная связь заменена пептидной.

Исходя из этого можно предположить, что устойчивость эритроцитов овцы к действию фосфолипазы А2 объясняется тем, что в их мембранах вместо фосфатидилхолина содержится сфингомиелин.

Известно много фактов, свидетельствующих о предпочтительной локализации холестерина, как и гликолипидов, во внешнем монослое мембраны. Если учесть то, что содержание фосфатидилхолина и сфингомиелина превышает содержание фосфатидилсерина и фосфатидилэтаноламина, можно думать, что во внутреннем монослое мембраны общее количество молекул меньше. Таким образом, внешний монослой мембраны более сжатый, а внутренний находится в растянутом состоянии. Отсюда следует, что большинство белков должно присоединяться к мембране преимущественно с внутренней ее стороны.

Белки. Несмотря на то что химические свойства мембранных белков, их структура и функции изучены недостаточно, можно утверждать, что мембранные белки — это новый тип белков. Они способны образовывать с липидами прочные комплексы. Мембранные белки, как правило, нерастворимы в воде и плохо растворимы в органических растворителях.

Как правило, для солюбилизации мембранных белков используют различные вещества. Одной из групп таких веществ являются ионные и неионные детергенты, органические растворители и их комбинации. Действие этих веществ приводит к солюбилизации мембранных белков, однако, одновременно с этим, вызывает ту или иную степень их модификации или даже денатурации. Чем больше де-натурационный эффект, тем полнее степень солюбилизации мембранных белков. Растворимость белка можно увеличить введением отрицательных зарядов в его молекулу в процессе ацилирования янтарным «ли малеиновый ангидридами. ,

При выделении белков следует учитывать возможность диссоциации белков на субъединицы в присутствии детергентов и возможность вторичной агрегации.

Полипептидные цепи мембранных белков могут принимать вытянутую конформацию с образованием водородных связей между участками одной и той же цепи (а также соседних цепей) или находиться в одной из нескольких спиральных форм. Переход из одной конформации в другую имеет очень важное биологическое значение. Как правило, все атомы водорода, образующие водородные связи, связаны с соответствующими донорами электронов. Поскольку в мембране доноров больше, чем доступных для образования водородных связей атомов водорода, возникает конкуренция доноров за протоны. Это и может быть одной из причин конформационных перестроек.

Денатурацию белка также можно отнести к резким и необратимым конформационным перестройкам, когда ами-дные группы пептидной цепи образуют водородные связи не с донорами электронов^ принадлежащими белковой молекуле, а с окружающими ее молекулами воды.

По биологической роли мембранные белки разделяют на три группы: обладающие ферментативными свойствами, специфически связывающие те или иные вещества (т. е. рецепторные) и структурные белки. Выражение, «структурный белок» следует понимать не только как образующий структуру мембраны, но и как агент, структурирующий полиферментный комплекс, что было установлено, например, на мутантах Е. coli.

Изучение биологических мембран показало, что одни белки прочно связаны с мембраной, другие легко отделяются при обработке водно-солевым раствором. Первые из них называют внутренними, вторые — наружными белк

страница 9
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109

Скачать книгу "Структура и функции мембран" (2.22Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(06.12.2019)