|
|
Пептидная саморегуляция живых систем (факты и гипотезы)олекулярных осцилляторов мы должны учитывать особенности их строения и соответствующие диапазоны частот колебаний, в которых они могут принимать участие. Первая характерная черта олигопептидов, подробно обсуждавшаяся в разделе 1.2.1, — это их пространственная асимметрия, которая включает структурную (компонентную) неоднородность, хиральность, неоднородное распределение электростатических зарядов и соответствующий усредненный вектор собственного дипольного момента. 100 в Длина волны (А,), см 1010 108 10б 104 102 10° 10 2 10~~4 10"6 10 ,L,,,,L ,.|_I_I_I_I_I_I_L ii Т I I I г I I I г ю°; ю2 но4 ю6 ю8 ю10 ю12 ю14 ю16 ю18 ю20 ' 1 Частота колебаний (v), Гц Рис. 8. Исследование клатратных структур в коллагене с помощью ЯМР-спектроскопии (Габуда, 1982; рисунок приводится с разрешения автора). А — изменение ЯМР-спектра протонов воды при разрушении клатратных структур в результате повышения температуры в гидратированном коллагене; Б — зависимость между температурой плавления гидратов коллагена и возрастом (число лет) человека и животных; В — шкала электромагнитных колебаний и три основных диапазона для изучения структур гидратов: а — рентгеновский, Ь — инфракрасный, с — радиодиапазон. Некоторые частоты колебаний протонных спинов в связанной воде относятся к звуковому диапазону. Вторая особенность олигопептидов — неоднородное распределение вдоль цепи гидрофильных и гидрофобных боковых групп, в результате чего возникает неоднородность гидратации, включающая разный тип гидратации карбоксильных и аминогрупп. Это приводит к характерному для данного олигопептида чередованию гидратных и клатратных структур связанной воды (Габуда, 1982). Третья особенность олигопептидов — неоднородное распределение групп, способных вступать в водородные связи как с растворителем, так и с соседними группами. При определенных условиях водородная связь может сопровождаться переносом протона к протон-акцепторному атому и образованием ионной пары. Внутримолекулярные ион-ионные связи в пептидах — большая редкость, а в коротких олигопептидах они не осуществляются по стерическим причинам. В большинстве случаев полярные межмолекулярные взаимодействия пептидов основаны на притяжении карбоксильных и аминогрупп. Такое взаимодействие не является чисто ион-ионным, так как взаимодействующая пара находится в двух энергетических состояниях: АН.....В *± А--НВ+. Подобная молекулярно-ионная таутомерия имеет квантовый характер и потому химически не лимитируется. Механизм и закономерности возникновения водородных связей с переносом протона детально изучены на примере низкомолекулярных протон-донорных и протон-акцепторных соединений. В этих исследованиях широко использованы методы инфракрасной (ИК) спектроскопии. Колебательные спектры партнеров (например, кислотной группы А и основной группы В) при образовании комплекса АН.....В изменяются сильнее и специфичнее всех других физико-химических свойств системы (Иогансен, 1981). Изменения ИК-спектра отражают 1) появление нескольких новых колебаний новой частицы АН.....В вместо исчезающих трансляций и вращений молекул АН и В; 2) радикальные изменения характеристических колебаний атома водорода в группе АН (vAH); 3) сдвиги частот некоторых скелетных колебаний молекул, содержащих группы АН и В. Дипольный момент водородной связи обычно не превышает 2—3 Д, тогда как дипольный момент ионной пары достигает величины 15 Д, т. е. в 4 раза больше дипольного мо- 102 мента пептидной связи и в 8 раз больше дипольного момента воды. Поэтому локальная ориентация молекул воды в гидратационной оболочке взаимодействующих групп будет перестраиваться в зависимости от смещения равновесия в одну или другую сторону. Скорость таких перестроек соответствует частоте обмена протонами между молекулами воды и имеет диапазон величин 1012—1013 с-1, т. е. значительно выше скорости смещения таутомерных равновесий. Кроме ЯМР- и ИК-спектроскопии при исследовании водородных связей с переносом протона в биополимерах широко используется метод рентгеноструктурного анализа. Теоретические расчеты на основании полученных данных показали возможность формирования триплетных структур связанной воды фрактального типа, т. е. структур, сохраняющих группу симметрии в ббльших масштабах, чем молекулярные (Бульенков, 1990). Эффективная подвижность протонов в подобных структурах должна быть еще выше, так как она не лимитируется частотой обмена протонами между отдельными молекулами, а определяется физическими свойствами протона. Особенность протона, отличающая его от всех заряженных ионов в воде, состоит в том, что он не имеет электронов вокруг ядра, так что его радиус равен 10~13 см, т. е. на пять порядков меньше, чем радиус обычных ионов. Поэтому перенос протона от молекулы к молекуле происходит без перестройки электронных структур и без участия сил отталкивания между электронами (Белл, 1977). В определенном смысле физические свойства протонов в воде совпадают с физическими свойствами элементарных частиц. Вычисления показывают, что длина волны протонов, движущихся при нормальной температуре с тепловой скоростью, определяемая по уравнению де Бройля mv равна 10~8—10~9 см. Можно предполагать, что при перестройке локальной водородной связи трансляция этого процесса в воде может происходить по механизму туннелиро-вания протона, т. е в результате «подпорогового» преодоления энергетических барьеров (Белл, 1977; Гольданский, 1979). На том же основании можно предполагать определяющую роль протонов клатратной воды в пространственном распространении сигналов об установлении водородных связей регуляторных пептидов с рецепторными белками. 103 Митчелл придавал особое значение протонам и динамике кооперативных водородных связей в биологических системах, используя понятие «протонно-движущей силы» по аналогии с электродвижущей силой (ЭДС). В середине 50-х годов, когда интенсивно начали развиваться работы по изучению структуры и функций митохондриальных мембран, квантовая электроника развивалась в области закрытых технологий, а понятие «полупроводник» еще не вошло в биофизику. Митчелл фактически ввел аналогичное понятие в биофизику мембран: он постулировал анизотропию проводимости для протонов в митохондриальных мембранах (см.: Mitchell, 1976). В следующей главе мы подробнее рассмотрим строение биологических мембран. Их структурные особенности обеспечивают не только участие мембран и их рецепторов в межмолекулярных взаимодействиях с пептидами, но и функцию упорядоченной диэлектрической среды, специально предназначенной для распространения и усиления электромагнитных колебаний определенной частоты. Транспорт энергии с помощью протонов очень прост, так как требует только тонкой, топологически замкнутой мембраны, непроницаемой для воды, которая расположена между двумя протон-проводящими средами, различающимися концентрацией свободных протонов. Иначе говоря, между двумя средами, разделенными мембраной, должна поддерживаться разница значений рН. Эти условия необх |
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 |
Скачать книгу "Пептидная саморегуляция живых систем (факты и гипотезы)" (1.73Mb) |
[каталог] [статьи] [доска объявлений] [обратная связь] |