Биологический каталог




Основы биохимии. Том 2

Автор А.Уайт, Ф.Хендлер, Э.Смит, Р.Хилл, И.Леман

Curr. Top. Cell. Regul.. 5, 2?9 —283. 147?.

Strominger I. L., Izaki K., Matsuhashi M., Tipper D. J., Peptidoglycan Transpeptidase and D-AIanine Carboxvpeptidase: Penicillin-sensitive Reactions, Fed. Proc, 26. 9—22, 1967.

Turner I. F., Turner D. H., Regulation of Carbohydrate Metabolism, Annu. Rev.

Plant Physiol., 26, 159—186, 1955. Utter M. F., Burden R. E., Taylor B. L., Pyruvate Carboxylase: An Evaluation of

the Relationships between Structure and Mechanisms and between Structure and

Catalytic Activity. Adv. Enzymol., 42. 1—72. 1975. Utter M. F., Kolenbrander H. M., Formation of Oxaloacetate by C02 Fixation on

Phosphoenolpyruvate, pp. 117—168, in: P. D. Boyer, ed., The Enzymes, 3d ed.,

vol. VI, Academic Press, Inc., New York, 1972. Waechter С. I., Lennarz W. J., The Role of Polyprenol-linked Sugars in Glycoprotein Biosynthesis, Annu. Rev. Biochem., 45, 95—112, 1976. Williams I. F., Rientis K. G., Schofield P. J., Clark M. G.. The Pentose Phosphate

Pathway in Rabbit Liver, Biochem. J., 123, 923—943, 1971.

Глава 16

МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ. III

Фотосинтез

Первичным источником энергии в биосфере является поглощаемый хлорофиллсодержащими клетками свет, который используется для фиксации СОг с образованием углеводов.

свет

6С02 + 6Н20 -*· С6Н1206 + 602

Этот процесс восстановления С02 за счет НгО, термодинамически невероятный в иных условиях, фактически представляет собой обращение процесса окисления глюкозы. Теоретически для этого процесса требуется минимальная свободная энергия, равная той, которая освобождается при окислении глюкозы, т. е. 686 ООО кал/ /моль. Когда суспензию водорослей освещают в отсутствие СОг, затем помещают в темноту и вносят '"СОг, фиксация 14С02 в углеводы осуществляется в течение короткого, но все же достаточно продолжительного времени. Таким образом, процесс фиксации С02 сам по себе не является, строго говоря, светозависимым. Ознакомление в первую очередь с химическими процессами, в ходе которых совершается фиксация С02 и перевод углерода в углеводы, облегчит понимание механизмов, благодаря которым электромагнитная энергия превращается в химическую, используемую в указанном эндергоническом процессе.

Химическая энергия, непосредственно используемая для превращения СОг в углеводы, заключена в смеси АТР и восстановительного эквивалента в форме NADPH:

6С02 -f- 12NADPH + 12Н+ + 18 AT ? -*¦ 1 гексоза + 18ADP + 18Рг + 12NADP+

Таким образом, энергия 18 АТР используется для того, чтобы направлять в сторону синтеза глюкозы (влево) превращение в системе

глюкоза -f- 12NADP+ ч—» 6С02 + 12NADPH+ 12Н+

равновесие которой при иных условиях благоприятствует сдвигу реакции вправо. В растительной клетке первичный фотосинтетиче-

10*

684

III. МЕТАБОЛИЗМ

Рис. 16.1. Электронная микрофотография хлоропласта из клетки мезофилла Zea mays. ?16 500. (Любезно предоставлена д-ром L. К. Shumway.) Подробности см.

на рис. 16.8.

ский аппарат утилизирует энергию абсорбированных квантов света, чтобы производить синтез как NADPH, так и АТР.

H20 + NADP+ -»- NADPH + Н++ V202 (1)

ADP + Pj ->· ATP (2)

У высших растений эти процессы совершаются в хлоропластах (рис. 16.1)—сложно организованных клеточных тельцах (длина 3—10 мкм и диаметр 0,5—2,0 мкм), число которых в типичной клетке составляет от 50 до 200. Внутри хлоропласта имеются от 10 до 100 более или менее близких к цилиндрическим по форме структур — гран, каждая из которых представляет собой стопку уплощенных дисков — тилакоидов. Оболочка хлоропласта включает две мембраны. Наружная мембрана хлоропласта, подобно наружной мембране митохондрии, содержит большое количество липидов; по своей структуре она напоминает мембраны эидоплазматической сети и обладает слабыми барьерными свойствами для прохождения ионов или молекул с молекулярной массой до 10000. По другую сторону межмембранного пространства находится истинная мембрана хлоропласта, относительно непроницаемая не

16. МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ. Ill

685

только для больших молекул, но и для протонов, гидроксидных ионов, большинства заряженных молекул и даже таких малых нейтральных молекул, как сорбит.

Большая часть физиологически значимого транспорта через хлоропластовую мембрану осуществляется при участии трех транслоказ. По своим свойствам они подобны транслоказам митохондрий (разд. 12.3.1). Фосфаттранслоказа облегчает вход Р,- в пространство стромы в обмен на выход либо диоксиацетонфосфата, либо 3-фосфоглицерата, которые, кроме того, могут также в любом направлении обмениваться друг на друга. При участии ди-карбоксилаттранслоказы такие дикарбоксилаты, как оксалоацетат, малат, сукцинат, фумарат, аспартат и глутамат, могут обмениваться через мембрану хлоропласта с любым другим членом этого ряда. Адениннуклеотидтранслоказа работает только в одном направлении, облегчая вход АТР в обмен на выход ADP, но не наоборот. Создается впечатление, что именно С02, а не Н_2СОз или НСОз проникает сквозь эту мембрану. Количество НСОз в цитозоле в -~20 раз выше количества Н2С03; полагают, что находящаяся в избытке карбоангидраза (гл. 8) обеспечивает соответствующий темп дегидратации НСО~ и Н2СОз до С02, так что последний может диффундировать со скоростью, достаточной для поддержания фотосинтеза.

Внутри самого хлоропласта энергия абсорбированных квантов света утилизируется сложным ансамблем белков в организованной структуре тилакоидной мембраны для обеспечения синтеза АТР и восстановления NADP+; конечная стадия каждого из этих процессов разворачивается на тилакоидной мембране со стороны стромы. Таким образом, несмотря на то что тилакоидная мембрана возникает путем почкования внутренней мембраны хлоропласта, эти две мембраны обладают различными свойствами. Все ферменты, требующиеся для утилизации АТР и NADPH в процессе фиксации С02, либо растворены в жидкости стромы, либо закреплены на той стороне тилакоидной мембраны, которая обращена к строме. Конечным продуктом этого процесса является диоксиацетонфосфат, который покидает хлоропласт при участии транслока-зы в обмен на Р,- или 3-фосфоглицерат и превращается в цитозоле в гексозу, а затем в сахарозу или крахмал.

16.1. Фиксация СОг

16.1.1. Темновая реакция

Первым соединением, в котором обнаруживается радиоактивность после введения на короткое время 14СС>2 в суспензию фото-синтезирующих водорослей, является 3-фосфоглицериновая кисло-

68J

III. МЕТАБОЛИЗМ

та, меченная преимущественно по карбоксильному углероду. Реакция образования этого соединения катализируется рибулозо-1,5-ди-фосфат-карбоксилазой.

о

с I

нсон

нсон

+ "со, + н,о

нсон "соон

соон

I

+ нсон I

сн2ою3н2 рибулозо -1,5- Эифос-срорная кислота

3-фоссрО глицериновая кислота

Допускают существование связанных с ферментом нескольких промежуточных продуктов:

нос II

нос

HCi

+ со,

он

сн2о—ро3н2

I

I

нос—соон I

нос—он неон о

II

сн,0—PO3H0

нос—соон I

с=о

нсон

III

Синтетическая кетокислота III расщепляется ферментом на две молекулы 3-фосфоглнцерата со скоростью, превышающей Vmax для суммарной реакции с субстратами.

Фермент из шпината состоит из восьми ?-субъедишщ (с массой по 55 000) н восьми ?-субъединиц (с мол. массой по — 12 ООО— 13 000). Частицы фермента обнаруживаются при электронной микроскопии в виде кубических структур, выступающих в строму с поверхности тилакоидной мембраны. Карбоксплазы из всех растительных источников, в том числе из водорослей, довольно близки; число субъединиц на одну молекулу возрастает в ходе эволюции. Так, молекулярные массы ферментов из Rhodospirillum rubrum, Chlorobium, сине-зеленых водорослей и листьев шпината равны соответственно 114 000, 350 000, 450 000 и 550 000. Октамер гх8 из всех источников катализирует реакцию карбоксилирования; ?-еди-ницы выполняют регуляторную функцию. В присутствии Mg2+ и при высоких концентрациях фермента оптимум рН интактного фермента сдвигается от довольно щелочных уровней, при которых форма ae наиболее активна, до рН ~7,8; K^s составляет 12— 20 мкмоль/л. В связи с этим интересно, что as, лишенная ?-единиц, найдена у фотосинтезирующих бактерий, подобных Rhodospirillum

16. МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ. Ill

6?7

rubrum, и что у растений ген, кодирующий ?-единицы, содержится в хлоропластной ДНК, в то время как ген для ?-единиц — в ядерной ДНК (гл. 25). Этот фермент составляет до 25% всего белка листьев и поэтому является самым распространенным ферментом в природе.

16.2. Синтез углеводов

При насыщающих уровнях освещенности листья пшеницы могут фиксировать С02 с максимальными скоростями, если поддерживается [С02] от 4 до 10 мкмоль/л; К™2 для свежих препаратов рибулозо-дифосфат-карбоксилазы пшеницы при оптимальном •для фермента рН, [Mg2+] и т. д. приблизительно в два раза превышает эти значения. Принимая во внимание высокую концентрацию фермента в листьях, можно считать его активность достаточной для обеспечения наблюдаемых скоростей фиксации С02 у большинства растений.

Рибулозо-1,5-дифосфат образуется в реакции, катализируемой фосфорибулокиназой:

Mg2+

рибулозо-5-фосфат -f- АТР--*· рибулозо-1,5-дифосфат-f-ADP

Синтез гексозы из 3-фосфоглицерата в принципе мог бы завершаться ферментами гликолиза. Однако, если бы все молекулы 3-фосфоглицерата превращались в гексозу путем обращения гликолиза, не оказалось бы в наличии рибулозодифосфата, необходимого в качестве акцептора С02 в последующих реакциях фиксации. Эту ситуацию следует рассматривать как обратную той, которая складывается при прохождении фосфоглюконатного пути (гл. 14), а именно как создание регенерирующей системы, с помощью которой гексоза может накапливаться и рибулозо-1,5-ди-фосфат сохранятся для следующей реакции карбоксилировання. Это достигается согласованным действием ферментов гликолиза и ферментов фосфоглюконатного пути. Указанные реакции (путь Бенсона — Кальвина) приведены в табл. 16.1, где описано образование одной молекулы диоксиацетонфосфата при фиксации трех молекул С02.

На стадиях 2 и 3 шесть молекул фосфоглицерата восстанавливаются до глицеральдегид-3-фосфата. Три молекулы глицераль-дегид-

страница 30
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126

Скачать книгу "Основы биохимии. Том 2" (8.40Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(22.11.2019)