Биологический каталог




Основы биохимии. Том 2

Автор А.Уайт, Ф.Хендлер, Э.Смит, Р.Хилл, И.Леман

ем переаминирования, и вновь образовавшийся оксалоацетат декарбоксилируется под действием фосфоснолпируваткарбоксикиназы до С02 и фосфоенолпирувата (реакция 2). После этого С02 становится доступной фотосинтетической системе стромы хлоропласта для синтеза углеводов. Прежде чем вернуться в клетку мезофилла, фосфоенолпируват отдает свой фосфат молекуле ADP, что катализируется пиру-ваткиназой (реакция 4), и возникший в результате пируват принимает от глутама-та аминогруппу, ранее полученную им от аспартата. Аланин возвращается в клетку мезофилла, где он опять превращается в пируват, наличие которого необходимо для повторения цикла. Каждый из малых циклов не нуждается в затрате энергии: два эквивалента АТР, утилизируемые в реакции 3, достаточны для осуществления

процесса в целом.

694

ill. МЕТАБОЛИЗМ

зан с тем фактом, что рибулозодифосфат-карбоксилаза является одновременно оксигеназой и может катализировать реакцию

рибулозо-1,5-дифосфат 4-02 -»¦

-*¦ 3-фо:фоглицериновая кислота 4- 2-фосфогликолевия кислота

^max для карбоксилировання почти в 4 раза выше, чем для оксигеназной реакции, если оба процесса измерены при идеальных условиях. Вызываемое светом увеличение [NADH] и снижение [ри-•булозо-1,5-дифосфат] активируют оксигеназную реакцию в той же самой степени, как реакцию карбоксилировання. При 25 °С и рН 8,4 /\С°2 =12 мкмоль/л и К°2 »300 мкмоль/л. Отсюда следует, что на воздухе реакция карбоксилировання происходит лишь в 2,5 раза быстрее, чем оксигеназная.

Образуемый таким путем фосфогликолат не превращается в углеводы, он гидролнзуется до НО—СН2—СООН (глнколат) н окисляется ферментом лероксисом до 0 = СН—СООН (глиоксилат) ; последний частично трансампнируется в глицин и вступает в систему путей аминокислотного метаболизма. Большая часть глноксилата, однако, окисляется в реакциях, которые не способствуют ни генерации АТР, ни накоплению углеводов. Никакая полезная функция, насколько известно, с этими реакциями не связана. Хотя фотодыхание и не доставляло затруднений самым древним •фотосинтезирующим клеткам, поскольку в атмосфере было мало 02, сохранение в настоящее время этого неэффективного свойства фермента должно казаться удивительным. Узкие пределы, которые определяют эффективность действия рибулозодифосфат-кар-боксилазы, отчетливо выражены у мутанта Chlamydomonas rein-hardii, карбоксилаза которого обладает по отношению к ферменту клеток дикого типа в два раза более высокой оксигеназной активностью, но в три раза меньшей карбоксилазной активностью. Этот штамм неспособен к росту за счет фотосинтетнческой аккумуляции углеводов, н необходимо вносить глюкозу в среду выращивания.

Фотодыхание приводит к большим потерям во всемирном выводе фотосинтеза сельскохозяйственных культур и деревьев. Большим преимуществом С4-растений, описанных ранее, является то, что их карбоксилаза действует в среде, где [С02] в 3—10 раз выше обычной, в то время как [02] несколько уменьшена, так что карбоксилирование преобладает над оксигеназной реакцией. Это особенно важно для тропических злаков, которые должны справляться с высокими температурами окружающей среды. Энергия активации Еа для карбоксилировання составляет лишь 2/з Еа для ¦оксигенирования; отсюда следует, что с увеличением температуры юксигеннрующая активность будет возрастать сильнее, чем кар-¦боксилпрующая.

16. МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ. Ill

695-

Образование сахарозы. По мере накопления гексозы в цитозоле глюкозо-1-фосфат при участии соответствующей пирофосфорн-лазы используется для образования иОРглюкозы, которая затем в ходе двух последовательных реакций превращается в сахарозу:

ЦГОРглюкоза -j- фруктозо-6-фосфат ->- сахароз?-6-фосфат -)- UDP (1)·

Нао

сахарозо-6-фосфат ->- сахароза + Pt (?)

AG° для гидролиза 1—г>й-связи между аномернымн углеродами сахарозы необычно велика для гликозида, а именно составляет —6600 кал/моль. Поскольку для гидролиза СШРглюкозы ДС°» я* —7500 кал/моль, реакция (1) может протекать в указанном направлении, но только гидролитическое отщепление 6-фосфата в-реакции (2) гарантирует синтез сахарозы. Сахарозо-6-фосфатсин-тетаза характеризуется сигмондной кинетикой но обоим субстратам, что свидетельствует об аллостерической регуляции этого фермента.

Относительно мало сахарозы удерживается в фотосинтезиру-ющих клетках высших растений. Большая часть сахарозы диффундирует из клеток в транспортные системы и поступает в не-фосфорилирующие ткани—-процесс, наиболее ярко выраженный, у сахарного тростника и сахарной свеклы.

16.2.1. Синтез гомополисахаридов

В процессе образования гомополисахаридов в качестве исходного материала может использоваться сахароза. Различные нефо-тосинтезирующие бактерии для этой цели развили механизмы, трансгликозилирования. Некоторые бактериальные трансгликозн-лазы перечислены ниже.

амиломальтаза п мальтоза *" амилоза -j- ? глюкоза

?. coli амилосахараза

rt сахароза * амилоза -)- ? фруктоза

Neisseria perftava декстраисахараза л сахароза ~ *~ декстрин + ? фруктоза

Leuconostoc mesenteroldes левансахараза

п сахароза ~ леван + ? глюкоза

Bacillus megatherium

Декстран представляет собой линейный полимер, в котором первый углеродный атом каждой глюкозной единицы соединен: гликозидной связью с гидроксилом при шестом атоме углерода со-

696

III. МЕТАБОЛИЗМ

¦седнего остатка; таким образом, повторяющаяся единица — изо-мальтоза. Аналогично построен леван, фруктозные остатки которого соединены 2,6-фруктозидной связью. Механизм синтеза этих •соединений сходен с механизмом синтеза гликогена, в котором принимает участие гликоген-ветвящий фермент (гл. 15). Внеклеточным отложением этих полимеров, которое вызывает появление пятен на дентине, может объясняться выраженная корреляция между количествами принимаемой сахарозы и кариесом зубов.

У растений (в том числе и у водорослей) синтез крахмала начинается с нуклеозиддифосфатглюкозы. Образование ЦЮРглюко-.зы и АОРглюкозы из сахарозы совершается путем обращения действия сахарозосинтетазы, для которой /Се<7 = 0,15.

ADP 4- сахароза з=з= АБРглюкоза + фруктоза UDP -J- сахароза < >. 1ЮРглюкоза -f- фруктоза

ЬЮРглюкоза расходуется для образования целлюлозы и для различных превращений, уже рассмотренных в гл. 15. АОРглкжоза— •субстрат для синтеза крахмала, который во всех прочих отношениях протекает аналогично синтезу гликогена из иОРглюкозы у животных. Неясно, какое количество сахарозы превращается прн помощи указанного механизма в АОРглюкозу. Дело в том, что в некоторых синтезирующих крахмал клетках содержится также фермент сахараза, который катализирует простой гидролиз сахарозы до составляющих ее моносахаридов, благодаря чему оба становятся доступными для тех путей метаболизма, которые ведут к синтезу глюкозо-1-фосфата; другие клетки могут содержать са-харозофосфорилазу, которая катализирует реакцию

сахароза -\- Рг + . >. ?-?-глюкозо-1 -фосфат + фруктоза

В фотосинтезирующих клетках синтез крахмала начинается от глюкозо-1-фосфата, и процесс не включает сахарозу в качестве промежуточного продукта.

Регуляция в растениях и бактериях. Поскольку у животных в дополнение к синтезу гликогена существует множество альтернативных путей превращения ЦЮРглюкозы, представляется наиболее вероятным, что контроль синтеза гликогена у животных реализуется на стадии пусковой реакции, а именно на уровне гликогенсинтазы и гликоген-фосфорилазы. Однако непосредственным предшественником в синтезе запасных полисахаридов, таких, как растительный крахмал и гликогеноподобные полимеры различных бактерий, является не иОРглюкоза, а АОРглкжоза. В связи с тем что в таких клетках неизвестны иные реакции, в которых участвует АОРглкжоза, пусковой стадией, ведущей к формированию .полимера, очевидно, должна быть реакция

АТР 4-глюкозо-1-фосфат < > АОРглкжоза 4- PPj

16. МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ. Ill

697

Контроль синтеза полимера путем регуляции активности пирофос-форилазы, которая катализирует приведенную реакцию, очевидно, является биологически выгодным приспособлением. У различных организмов контроль осуществляется неодинаковыми способами (табл. 16.2).

Таблица 16.2

Активаторы и ингибиторы АОРглюкозопирофосфорилаз из различных источников

- Инги-

Источник Первичный активатор Вторичный активатор битор

З-Фосфоглицерат

Фруктозо-ди-Р, NADPH, пиридок-саль-Р

Листья высших растений, зеленые водоросли

Е. coli, Aerobacter aerogenes, Salmonella typhimurium, Citroba-cter freundii, P. aure-scens

Arthrobacter viscosus

Agrobacterium tume- Фруктозо-6-? faciens

Rhodopseudomonas capsulata

Rhodospirillum rub- Пируват rum

Ser rat ia marcescens

Фруктозо-6-?, фрук- Pi тозо-ди-Р, фосфоенолпируват

2-Фосфоглицерат, гли- AMP церальдегид-3-фос-фат, фосфоенолпируват

Пируват

Рибозо-5-?

Дезокснрибозо-5-?

Р,-, AMP, ADP

Pi, AMP, ADP

AMP

Свойственный растениям контрольный механизм действия пи-рофосфорилазы, построенный по принципу положительной прямой связи, осуществляется при участии 3-фосфоглицерата — первого продукта фотосинтетической фиксации СОг. Vmax при этом возрастает у различных видов до 10—100 раз; у ячменя такая малая концентрация 3-фосфоглицерата, как 0,007 ммоль/л, достаточна для максимальной активации пирофосфорилазы. Другие интерме-диаты гликолиза, особенно фруктозо-6-фосфат, вызывают подобные, но более слабые эффекты. Pt, напротив, отрицательный эффектор, ?? которого варьирует от вида к виду в интервале 0,02— 0,2 ммоль/л.

Пирофосфорилазы бактерий кишечной группы стимулируются фруктозодифосфатом и NADPH, каждый из которых, вероятно, может накапливаться в условиях, когда рост ограничен из-за дефицита любого компонента питания, за исключением самой глюкозы. У фотосинтезнрующего организма Rhodospirillium rubrum, который неспособен усваивать экзогенную глюкозу, но может жить

II—1358

698

III. МЕТАБОЛИЗМ

[Активатор], ммоль/л

Рис. 16.7. Влияние концентраций активатора на скорость пирофосфоролиза АОРглюкозы. Активаторами являются фруктозо-1,6-дифосфат (FDP), NADPH и пиридоксаль-5-фосфат; фермент получен из Е. coli. Концентрации АОРглюкоз

страница 32
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126

Скачать книгу "Основы биохимии. Том 2" (8.40Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(21.10.2019)