|
|
Основы биохимии. Том 2ем переаминирования, и вновь образовавшийся оксалоацетат декарбоксилируется под действием фосфоснолпируваткарбоксикиназы до С02 и фосфоенолпирувата (реакция 2). После этого С02 становится доступной фотосинтетической системе стромы хлоропласта для синтеза углеводов. Прежде чем вернуться в клетку мезофилла, фосфоенолпируват отдает свой фосфат молекуле ADP, что катализируется пиру-ваткиназой (реакция 4), и возникший в результате пируват принимает от глутама-та аминогруппу, ранее полученную им от аспартата. Аланин возвращается в клетку мезофилла, где он опять превращается в пируват, наличие которого необходимо для повторения цикла. Каждый из малых циклов не нуждается в затрате энергии: два эквивалента АТР, утилизируемые в реакции 3, достаточны для осуществления процесса в целом. 694 ill. МЕТАБОЛИЗМ зан с тем фактом, что рибулозодифосфат-карбоксилаза является одновременно оксигеназой и может катализировать реакцию рибулозо-1,5-дифосфат 4-02 -»¦ -*¦ 3-фо:фоглицериновая кислота 4- 2-фосфогликолевия кислота ^max для карбоксилировання почти в 4 раза выше, чем для оксигеназной реакции, если оба процесса измерены при идеальных условиях. Вызываемое светом увеличение [NADH] и снижение [ри-•булозо-1,5-дифосфат] активируют оксигеназную реакцию в той же самой степени, как реакцию карбоксилировання. При 25 °С и рН 8,4 /\С°2 =12 мкмоль/л и К°2 »300 мкмоль/л. Отсюда следует, что на воздухе реакция карбоксилировання происходит лишь в 2,5 раза быстрее, чем оксигеназная. Образуемый таким путем фосфогликолат не превращается в углеводы, он гидролнзуется до НО—СН2—СООН (глнколат) н окисляется ферментом лероксисом до 0 = СН—СООН (глиоксилат) ; последний частично трансампнируется в глицин и вступает в систему путей аминокислотного метаболизма. Большая часть глноксилата, однако, окисляется в реакциях, которые не способствуют ни генерации АТР, ни накоплению углеводов. Никакая полезная функция, насколько известно, с этими реакциями не связана. Хотя фотодыхание и не доставляло затруднений самым древним •фотосинтезирующим клеткам, поскольку в атмосфере было мало 02, сохранение в настоящее время этого неэффективного свойства фермента должно казаться удивительным. Узкие пределы, которые определяют эффективность действия рибулозодифосфат-кар-боксилазы, отчетливо выражены у мутанта Chlamydomonas rein-hardii, карбоксилаза которого обладает по отношению к ферменту клеток дикого типа в два раза более высокой оксигеназной активностью, но в три раза меньшей карбоксилазной активностью. Этот штамм неспособен к росту за счет фотосинтетнческой аккумуляции углеводов, н необходимо вносить глюкозу в среду выращивания. Фотодыхание приводит к большим потерям во всемирном выводе фотосинтеза сельскохозяйственных культур и деревьев. Большим преимуществом С4-растений, описанных ранее, является то, что их карбоксилаза действует в среде, где [С02] в 3—10 раз выше обычной, в то время как [02] несколько уменьшена, так что карбоксилирование преобладает над оксигеназной реакцией. Это особенно важно для тропических злаков, которые должны справляться с высокими температурами окружающей среды. Энергия активации Еа для карбоксилировання составляет лишь 2/з Еа для ¦оксигенирования; отсюда следует, что с увеличением температуры юксигеннрующая активность будет возрастать сильнее, чем кар-¦боксилпрующая. 16. МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ. Ill 695- Образование сахарозы. По мере накопления гексозы в цитозоле глюкозо-1-фосфат при участии соответствующей пирофосфорн-лазы используется для образования иОРглюкозы, которая затем в ходе двух последовательных реакций превращается в сахарозу: ЦГОРглюкоза -j- фруктозо-6-фосфат ->- сахароз?-6-фосфат -)- UDP (1)· Нао сахарозо-6-фосфат ->- сахароза + Pt (?) AG° для гидролиза 1—г>й-связи между аномернымн углеродами сахарозы необычно велика для гликозида, а именно составляет —6600 кал/моль. Поскольку для гидролиза СШРглюкозы ДС°» я* —7500 кал/моль, реакция (1) может протекать в указанном направлении, но только гидролитическое отщепление 6-фосфата в-реакции (2) гарантирует синтез сахарозы. Сахарозо-6-фосфатсин-тетаза характеризуется сигмондной кинетикой но обоим субстратам, что свидетельствует об аллостерической регуляции этого фермента. Относительно мало сахарозы удерживается в фотосинтезиру-ющих клетках высших растений. Большая часть сахарозы диффундирует из клеток в транспортные системы и поступает в не-фосфорилирующие ткани—-процесс, наиболее ярко выраженный, у сахарного тростника и сахарной свеклы. 16.2.1. Синтез гомополисахаридов В процессе образования гомополисахаридов в качестве исходного материала может использоваться сахароза. Различные нефо-тосинтезирующие бактерии для этой цели развили механизмы, трансгликозилирования. Некоторые бактериальные трансгликозн-лазы перечислены ниже. амиломальтаза п мальтоза *" амилоза -j- ? глюкоза ?. coli амилосахараза rt сахароза * амилоза -)- ? фруктоза Neisseria perftava декстраисахараза л сахароза ~ *~ декстрин + ? фруктоза Leuconostoc mesenteroldes левансахараза п сахароза ~ леван + ? глюкоза Bacillus megatherium Декстран представляет собой линейный полимер, в котором первый углеродный атом каждой глюкозной единицы соединен: гликозидной связью с гидроксилом при шестом атоме углерода со- 696 III. МЕТАБОЛИЗМ ¦седнего остатка; таким образом, повторяющаяся единица — изо-мальтоза. Аналогично построен леван, фруктозные остатки которого соединены 2,6-фруктозидной связью. Механизм синтеза этих •соединений сходен с механизмом синтеза гликогена, в котором принимает участие гликоген-ветвящий фермент (гл. 15). Внеклеточным отложением этих полимеров, которое вызывает появление пятен на дентине, может объясняться выраженная корреляция между количествами принимаемой сахарозы и кариесом зубов. У растений (в том числе и у водорослей) синтез крахмала начинается с нуклеозиддифосфатглюкозы. Образование ЦЮРглюко-.зы и АОРглюкозы из сахарозы совершается путем обращения действия сахарозосинтетазы, для которой /Се<7 = 0,15. ADP 4- сахароза з=з= АБРглюкоза + фруктоза UDP -J- сахароза < >. 1ЮРглюкоза -f- фруктоза ЬЮРглюкоза расходуется для образования целлюлозы и для различных превращений, уже рассмотренных в гл. 15. АОРглкжоза— •субстрат для синтеза крахмала, который во всех прочих отношениях протекает аналогично синтезу гликогена из иОРглюкозы у животных. Неясно, какое количество сахарозы превращается прн помощи указанного механизма в АОРглюкозу. Дело в том, что в некоторых синтезирующих крахмал клетках содержится также фермент сахараза, который катализирует простой гидролиз сахарозы до составляющих ее моносахаридов, благодаря чему оба становятся доступными для тех путей метаболизма, которые ведут к синтезу глюкозо-1-фосфата; другие клетки могут содержать са-харозофосфорилазу, которая катализирует реакцию сахароза -\- Рг + . >. ?-?-глюкозо-1 -фосфат + фруктоза В фотосинтезирующих клетках синтез крахмала начинается от глюкозо-1-фосфата, и процесс не включает сахарозу в качестве промежуточного продукта. Регуляция в растениях и бактериях. Поскольку у животных в дополнение к синтезу гликогена существует множество альтернативных путей превращения ЦЮРглюкозы, представляется наиболее вероятным, что контроль синтеза гликогена у животных реализуется на стадии пусковой реакции, а именно на уровне гликогенсинтазы и гликоген-фосфорилазы. Однако непосредственным предшественником в синтезе запасных полисахаридов, таких, как растительный крахмал и гликогеноподобные полимеры различных бактерий, является не иОРглюкоза, а АОРглкжоза. В связи с тем что в таких клетках неизвестны иные реакции, в которых участвует АОРглкжоза, пусковой стадией, ведущей к формированию .полимера, очевидно, должна быть реакция АТР 4-глюкозо-1-фосфат < > АОРглкжоза 4- PPj 16. МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ. Ill 697 Контроль синтеза полимера путем регуляции активности пирофос-форилазы, которая катализирует приведенную реакцию, очевидно, является биологически выгодным приспособлением. У различных организмов контроль осуществляется неодинаковыми способами (табл. 16.2). Таблица 16.2 Активаторы и ингибиторы АОРглюкозопирофосфорилаз из различных источников - Инги- Источник Первичный активатор Вторичный активатор битор З-Фосфоглицерат Фруктозо-ди-Р, NADPH, пиридок-саль-Р Листья высших растений, зеленые водоросли Е. coli, Aerobacter aerogenes, Salmonella typhimurium, Citroba-cter freundii, P. aure-scens Arthrobacter viscosus Agrobacterium tume- Фруктозо-6-? faciens Rhodopseudomonas capsulata Rhodospirillum rub- Пируват rum Ser rat ia marcescens Фруктозо-6-?, фрук- Pi тозо-ди-Р, фосфоенолпируват 2-Фосфоглицерат, гли- AMP церальдегид-3-фос-фат, фосфоенолпируват Пируват Рибозо-5-? Дезокснрибозо-5-? Р,-, AMP, ADP Pi, AMP, ADP AMP Свойственный растениям контрольный механизм действия пи-рофосфорилазы, построенный по принципу положительной прямой связи, осуществляется при участии 3-фосфоглицерата — первого продукта фотосинтетической фиксации СОг. Vmax при этом возрастает у различных видов до 10—100 раз; у ячменя такая малая концентрация 3-фосфоглицерата, как 0,007 ммоль/л, достаточна для максимальной активации пирофосфорилазы. Другие интерме-диаты гликолиза, особенно фруктозо-6-фосфат, вызывают подобные, но более слабые эффекты. Pt, напротив, отрицательный эффектор, ?? которого варьирует от вида к виду в интервале 0,02— 0,2 ммоль/л. Пирофосфорилазы бактерий кишечной группы стимулируются фруктозодифосфатом и NADPH, каждый из которых, вероятно, может накапливаться в условиях, когда рост ограничен из-за дефицита любого компонента питания, за исключением самой глюкозы. У фотосинтезнрующего организма Rhodospirillium rubrum, который неспособен усваивать экзогенную глюкозу, но может жить II—1358 698 III. МЕТАБОЛИЗМ [Активатор], ммоль/л Рис. 16.7. Влияние концентраций активатора на скорость пирофосфоролиза АОРглюкозы. Активаторами являются фруктозо-1,6-дифосфат (FDP), NADPH и пиридоксаль-5-фосфат; фермент получен из Е. coli. Концентрации АОРглюкоз |
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 |
Скачать книгу "Основы биохимии. Том 2" (8.40Mb) |
[каталог] [статьи] [доска объявлений] [обратная связь] |