Биологический каталог




Основы биохимии. Том 2

Автор А.Уайт, Ф.Хендлер, Э.Смит, Р.Хилл, И.Леман

ы и РР,- одинаковы в каждой пробе. \Preiss I., Curr. Topics Cell Regul., 1, 138

1969.]

в анаэробных условиях, используя интермедиаты цикла трикарбоновых кислот, имеется пирофосфорилаза, стимулируемая пирува-том.

В ряде случаев у пирофосфорилаз наблюдаются сигмоидные кривые для зависимостей скорости реакций от [АТР]. В общем перечисленные в табл. 16.2 активаторы вызывают значительное снижение Кт как для АТР, так и для глюкозо-1-фосфата; иногда происходит увеличение Vmax- Это иллюстрируется на примере удивительно сильной стимуляции пирофосфорилаз у Enterobacteria пиридоксальфосфатом (рис. 16.7). Как и в случае гликоген-фос-

16. МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ. Ill

699

форилазы животных, этот кофактор выполняет только структурную роль. Преимущества, которые получает клетка от того, что ? t и AMP действуют как ингибиторы этих пирофосфорилаз, очевидны.

Контроль образования запасных полисахаридов, осуществляемый таким способом, позволяет избежать необходимости в сложном механизме контроля гликоген-синтазы, характерном для тканей млекопитающих. Более того, у растений нет необходимости в механизме для быстрого превращения гликогена в глюкозо-6-фос-фат, подобного таковому в мышце или печени. В соответствии с этим жизнь растения не лимитирована отсутствием системы, которая была бы равноценна обратимой системе гликоген-фосфорила-за а — гликоген-фосфорнлаза Ъ\ аллостерическая регуляция пирофосфорилазы, по-видимому, вполне достаточна для растений и бактерий.

16.3. Фотосинтетический процесс

16.3.1. Молекулярная абсорбция света

Фундаментальная стадия фотосинтеза заключается в абсорбции световой энергии хлорофиллом. Хлорофилл а — это магний-порфирин, одно из пиррольных колец которого частично восстановлено и который содержит еще одно, пятое изоциклическое кольцо; он является главным хлорофиллом водорослей и высших растений. Обе кислотные боковые цепи этерифицированы, одна — остатком метанола, другая — остатком фитола:

н3с сн2

Н2С

н3с сн2

Н3С сн2

2"

?

н—с

>сн2

о

о

сн3

сн3

хлорофилл а

700

III. МЕТАБОЛИЗМ

Неионизованный атом Mg удерживается двумя ковалентными и двумя координационными связями. В результате обработки хлорофилла слабой кислотой легко удаляется атом магния и образуется феофитин. Омыление щелочью приводит к образованию хлорофил-лидов — солей освободившихся карбоксильных групп. Гидролиз хлорофилла ферментом хлорофиллазой сопровождается отрывом фитольной группы.

Энергия фотона (1 квант электромагнитного излучения) выражается следующим уравнением:

где h — постоянная Планка (6,6· Ю-27 эрг/с), с — скорость света (3-1010 см/с) и ? — длина волны. Перейдя к электронвольтам и нанометрам, получим

123 500

? =-л—— (электронвольт).

Например, для красного света при 675 нм 1 квант (фотон) соответствует 1,84 эВ; 1 моль таких фотонов (1 эйнштейн) соответствует 42 400 кал.

Каждая данная молекула способна поглощать свет только определенной длины волны; это обычно проявляется в виде спектра поглощения. Поглощенная энергия становится частью энергии молекулы, и про такую молекулу принято говорить, что она активировалась. Энергия поглошаемого фотона должна соответствовать энергии, требующейся, чтобы возбудить электрон и перевести его на орбиталь, более удаленную от атомного ядра, чем в основном состоянии. Хлорофилл обладает непрерывной системой чередующихся одинарных и двойных связей. В структурах этого типа электроны в связях, образованных путем перекрывания углеродных р-орбиталей, например в шести связях бензольного кольца, должны быть отнесены к молекуле в целом, а не к индивидуальным межатомным связям; когда поглощается свет, то высокоэнергетическим становится именно электрон в ?-электронной системе. После поглощения фотона молекула может существовать в переходном возбужденном синглетном состоянии (время полупревращения такого состояния ~ 1 не). Молекула может возвращаться в основное состояние, теряя энергию в виде тепла или излучая ее (флуоресценция). В качестве альтернативы молекула может стать несколько более стабильной, но все еще возбужденной путем перехода в триплетное состояние (время полупревращения такого сое-

16. МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ. Ill

701

стояния "-10 пс), при котором не только электрон изменяет свое положение и находится на более высокой энергетической орбита-ли, но происходит и обращение спина. Это возбужденное состояние может деградировать при помощи сходных механизмов или путем передачи электрона в более обычный путь «химического» переноса электрона.

Активированные молекулы могут также передать свою избыточную энергию с высокой эффективностью соседним молекулам того же или иного химического вида. Это происходит двумя путями. Если одинаковые молекулы, соответствующим образом ориентированные друг к другу, находятся на расстоянии 1—2 нм, перенос осуществляется в форме экситонов; для каждого данного электронного перехода кулоновские взаимодействия между ди-польными моментами переходных состояний соседних молекул вызывают серию дискретных экситонных уровней энергии. Если молекулы удалены друг от друга на 5—-10 нм, обмен энергией между ними совершается путем индуцированного резонансного переноса энергии — процесса, эквивалентного тому, который может возникать, если бы возбужденная молекула затухала путем флуоресценции, а другая молекула абсорбировала бы флуоресцируемые кванты, несмотря на то что фактически не происходило бы ни излучения, ни абсорбции истинного света. В этом случае вибрация электронного диполя второй молекулы инициируется аналогично тому, как происходит инициация колебаний камертона, находящегося поблизости от другого, уже вибрирующего камертона; это возможная форма переноса энергии в том случае, если спектр флуоресценции возбужденной молекулы значительно перекрывает спектр поглощения второй молекулы и если флуоресценция занимает период времени 1—10 пс.

16.3.2. Тилакоидная мембрана

Использование солнечной энергии для осуществления синтеза АТР и восстановления NADP+ становится возможным благодаря особенностям структуры и функции тилакоидной мембраны, или ламеллы. Как показано на рис. 16.8, тилакоид представляет собой как бы маленький мешок, где водная фаза, окружена липидным мембранным бислоем специфического состава. Стопки таких тила-коидов образуют граны; их прилегание друг к другу критическим образом зависит от адекватной [Mg2+].

В тилакоидной мембране три основных класса липидов присутствуют в соотношении ~ 1^:20: 1; к таким липидам относятся следующие (порядок перечисления соответствует соотношению): 1) галактозилглицериды и дигалактозилглицериды; 2) смесь фосфоглицеридов, включающая фосфатидилхолин, фосфатидилэтанол-

702

III. МЕТАБОЛИЗМ

внутренняя грана строма наружная ограничивающая

Рис. 16.8. с — электронная микрофотография одиночной граны хлоропласта из Zea mays, показанного на рис. 16.1 (любезно предоставлено д-ром L. К- Shum-way); б — схема ультраструктуры хлоропласта. В среднем в хлоропласте имеется ~50 гран диаметром 0,3—0,6 мкм. Каждая грана — это стопка тилакоидов, которые представляют собой замкнутые мешки. Ламеллы стромы переходят в мембраны гран. Толщина тилакоидной мембраны ~6 нм; внутреннее пространство ти-лакоида, заключенное между двумя приблизительно параллельными стенками, занимает ~ 15 им в поперечнике. (Взято с изменениями из работы [Wolfe S., Biology of the Cell, Wadsworth Publishing Co., Belmont. Calif., 1972].)

16. МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ. Ill

703

амин, фосфатидилинозит и фосфатидилглицерин; 3) сульфолипид» сульфокиновозилдиглицерид

он

н -??9?\?

i

но

но

н 6н и сн2 о

НС—О—С—R,

о

н,с—о—с—к,

8игалакпшдилглицриЭ

не—о—с—к,

Н2С—О—С—R2 сульфокиновозилбиглицерий

16.3.2.1. Хлорофилл-белковые комплексы

Большая часть хлорофилла (а вероятно, даже весь хлорофилл мембран водорослей и листьев) присутствует в форме ассоциатов по крайней мере с двумя специфическими белками. В комплексе I 14 молекул хлорофилла а связаны с белковым компонентом, имеющим мол. массу ~ 110ООО. В этот комплекс входит 10—20% всего хлорофилла мембран. Препараты комплекса I нередко содержат варьирующие количества других пигментов, которые, хотя физически и связаны с мембраной, не являются интегральными компонентами комплекса. Комплекс II включает белок с мол. массой ~ 30 ООО; в этом комплексе по две или три молекулы как хлорофилла а, так и хлорофилла b связаны с одной молекулой белка. В комплекс II включено 60% всего хлорофилла растения. У хлорофилла b метильная группа кольца II хлорофилла а заменена формильным остатком ¦—СНО, в результате чего основной пик поглощения сдвигается в коротковолновую область на 35 нм в сравнении с хлорофиллом а. Когда хлорофиллы а и b связаны со специфическими белками тилакоидной мембраны, их максимумы поглощения смещаются на ~20 нм в красную область, т. е. соответствуют максимумам в живой клетке. При обычном распределении комплексов I и II хлоропласты содержат в ~2,5 раза больше хлорофилла а, чем хлорофилла Ь.

Наиболее изученная в настоящее время хлорофилл-белковая структура получена из зеленой фотосинтезирующей бактерии Chlorobiutn limicola. Этот комплекс (мол. масса ~ 150 000) состоит нз трех идентичных белковых субъединиц, каждая из которых содержит семь молекул бактериохлорофилла. Принципиальное отличие последнего от хлорофилла а состоит в замене виннльной группы СНг=СН— в кольце I порфиринового ядра на ацетиль-

704

HI МЕТАБОЛИЗМ

Рис. 16.9. Схема укладки полипептидного каркаса и хлорофильнои сердцевины одной субъединицы бактериохлорофилл-белкового комплекса из Chlorobium limi-colu. Предполагаемые положения ?-углеродов отмечены кружками. Непрерывность полипептидной цепи в некоторых местах не совсем достоверна. Чтобы не загружать рисунок, не показаны ионы магния, заместители у хлорофильных колец и цепи фитола, за исключением первого хлорофилла. Объект рассматривается вдоль оси третьего порядка, которая параллельна к наружной поверхности молекулы. (Любезно предоставлено профессором В. М. Matthews.)

ную группу СНз—СО—; кроме того, двойная связь между углеродными атомами 3 и

страница 33
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126

Скачать книгу "Основы биохимии. Том 2" (8.40Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(21.11.2019)