|
|
Основы биохимии. Том 2ы и РР,- одинаковы в каждой пробе. \Preiss I., Curr. Topics Cell Regul., 1, 138 1969.] в анаэробных условиях, используя интермедиаты цикла трикарбоновых кислот, имеется пирофосфорилаза, стимулируемая пирува-том. В ряде случаев у пирофосфорилаз наблюдаются сигмоидные кривые для зависимостей скорости реакций от [АТР]. В общем перечисленные в табл. 16.2 активаторы вызывают значительное снижение Кт как для АТР, так и для глюкозо-1-фосфата; иногда происходит увеличение Vmax- Это иллюстрируется на примере удивительно сильной стимуляции пирофосфорилаз у Enterobacteria пиридоксальфосфатом (рис. 16.7). Как и в случае гликоген-фос- 16. МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ. Ill 699 форилазы животных, этот кофактор выполняет только структурную роль. Преимущества, которые получает клетка от того, что ? t и AMP действуют как ингибиторы этих пирофосфорилаз, очевидны. Контроль образования запасных полисахаридов, осуществляемый таким способом, позволяет избежать необходимости в сложном механизме контроля гликоген-синтазы, характерном для тканей млекопитающих. Более того, у растений нет необходимости в механизме для быстрого превращения гликогена в глюкозо-6-фос-фат, подобного таковому в мышце или печени. В соответствии с этим жизнь растения не лимитирована отсутствием системы, которая была бы равноценна обратимой системе гликоген-фосфорила-за а — гликоген-фосфорнлаза Ъ\ аллостерическая регуляция пирофосфорилазы, по-видимому, вполне достаточна для растений и бактерий. 16.3. Фотосинтетический процесс 16.3.1. Молекулярная абсорбция света Фундаментальная стадия фотосинтеза заключается в абсорбции световой энергии хлорофиллом. Хлорофилл а — это магний-порфирин, одно из пиррольных колец которого частично восстановлено и который содержит еще одно, пятое изоциклическое кольцо; он является главным хлорофиллом водорослей и высших растений. Обе кислотные боковые цепи этерифицированы, одна — остатком метанола, другая — остатком фитола: н3с сн2 Н2С н3с сн2 Н3С сн2 2" ? н—с >сн2 о о сн3 сн3 хлорофилл а 700 III. МЕТАБОЛИЗМ Неионизованный атом Mg удерживается двумя ковалентными и двумя координационными связями. В результате обработки хлорофилла слабой кислотой легко удаляется атом магния и образуется феофитин. Омыление щелочью приводит к образованию хлорофил-лидов — солей освободившихся карбоксильных групп. Гидролиз хлорофилла ферментом хлорофиллазой сопровождается отрывом фитольной группы. Энергия фотона (1 квант электромагнитного излучения) выражается следующим уравнением: где h — постоянная Планка (6,6· Ю-27 эрг/с), с — скорость света (3-1010 см/с) и ? — длина волны. Перейдя к электронвольтам и нанометрам, получим 123 500 ? =-л—— (электронвольт). Например, для красного света при 675 нм 1 квант (фотон) соответствует 1,84 эВ; 1 моль таких фотонов (1 эйнштейн) соответствует 42 400 кал. Каждая данная молекула способна поглощать свет только определенной длины волны; это обычно проявляется в виде спектра поглощения. Поглощенная энергия становится частью энергии молекулы, и про такую молекулу принято говорить, что она активировалась. Энергия поглошаемого фотона должна соответствовать энергии, требующейся, чтобы возбудить электрон и перевести его на орбиталь, более удаленную от атомного ядра, чем в основном состоянии. Хлорофилл обладает непрерывной системой чередующихся одинарных и двойных связей. В структурах этого типа электроны в связях, образованных путем перекрывания углеродных р-орбиталей, например в шести связях бензольного кольца, должны быть отнесены к молекуле в целом, а не к индивидуальным межатомным связям; когда поглощается свет, то высокоэнергетическим становится именно электрон в ?-электронной системе. После поглощения фотона молекула может существовать в переходном возбужденном синглетном состоянии (время полупревращения такого состояния ~ 1 не). Молекула может возвращаться в основное состояние, теряя энергию в виде тепла или излучая ее (флуоресценция). В качестве альтернативы молекула может стать несколько более стабильной, но все еще возбужденной путем перехода в триплетное состояние (время полупревращения такого сое- 16. МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ. Ill 701 стояния "-10 пс), при котором не только электрон изменяет свое положение и находится на более высокой энергетической орбита-ли, но происходит и обращение спина. Это возбужденное состояние может деградировать при помощи сходных механизмов или путем передачи электрона в более обычный путь «химического» переноса электрона. Активированные молекулы могут также передать свою избыточную энергию с высокой эффективностью соседним молекулам того же или иного химического вида. Это происходит двумя путями. Если одинаковые молекулы, соответствующим образом ориентированные друг к другу, находятся на расстоянии 1—2 нм, перенос осуществляется в форме экситонов; для каждого данного электронного перехода кулоновские взаимодействия между ди-польными моментами переходных состояний соседних молекул вызывают серию дискретных экситонных уровней энергии. Если молекулы удалены друг от друга на 5—-10 нм, обмен энергией между ними совершается путем индуцированного резонансного переноса энергии — процесса, эквивалентного тому, который может возникать, если бы возбужденная молекула затухала путем флуоресценции, а другая молекула абсорбировала бы флуоресцируемые кванты, несмотря на то что фактически не происходило бы ни излучения, ни абсорбции истинного света. В этом случае вибрация электронного диполя второй молекулы инициируется аналогично тому, как происходит инициация колебаний камертона, находящегося поблизости от другого, уже вибрирующего камертона; это возможная форма переноса энергии в том случае, если спектр флуоресценции возбужденной молекулы значительно перекрывает спектр поглощения второй молекулы и если флуоресценция занимает период времени 1—10 пс. 16.3.2. Тилакоидная мембрана Использование солнечной энергии для осуществления синтеза АТР и восстановления NADP+ становится возможным благодаря особенностям структуры и функции тилакоидной мембраны, или ламеллы. Как показано на рис. 16.8, тилакоид представляет собой как бы маленький мешок, где водная фаза, окружена липидным мембранным бислоем специфического состава. Стопки таких тила-коидов образуют граны; их прилегание друг к другу критическим образом зависит от адекватной [Mg2+]. В тилакоидной мембране три основных класса липидов присутствуют в соотношении ~ 1^:20: 1; к таким липидам относятся следующие (порядок перечисления соответствует соотношению): 1) галактозилглицериды и дигалактозилглицериды; 2) смесь фосфоглицеридов, включающая фосфатидилхолин, фосфатидилэтанол- 702 III. МЕТАБОЛИЗМ внутренняя грана строма наружная ограничивающая Рис. 16.8. с — электронная микрофотография одиночной граны хлоропласта из Zea mays, показанного на рис. 16.1 (любезно предоставлено д-ром L. К- Shum-way); б — схема ультраструктуры хлоропласта. В среднем в хлоропласте имеется ~50 гран диаметром 0,3—0,6 мкм. Каждая грана — это стопка тилакоидов, которые представляют собой замкнутые мешки. Ламеллы стромы переходят в мембраны гран. Толщина тилакоидной мембраны ~6 нм; внутреннее пространство ти-лакоида, заключенное между двумя приблизительно параллельными стенками, занимает ~ 15 им в поперечнике. (Взято с изменениями из работы [Wolfe S., Biology of the Cell, Wadsworth Publishing Co., Belmont. Calif., 1972].) 16. МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ. Ill 703 амин, фосфатидилинозит и фосфатидилглицерин; 3) сульфолипид» сульфокиновозилдиглицерид он н -??9?\? i но но н 6н и сн2 о НС—О—С—R, о н,с—о—с—к, 8игалакпшдилглицриЭ не—о—с—к, Н2С—О—С—R2 сульфокиновозилбиглицерий 16.3.2.1. Хлорофилл-белковые комплексы Большая часть хлорофилла (а вероятно, даже весь хлорофилл мембран водорослей и листьев) присутствует в форме ассоциатов по крайней мере с двумя специфическими белками. В комплексе I 14 молекул хлорофилла а связаны с белковым компонентом, имеющим мол. массу ~ 110ООО. В этот комплекс входит 10—20% всего хлорофилла мембран. Препараты комплекса I нередко содержат варьирующие количества других пигментов, которые, хотя физически и связаны с мембраной, не являются интегральными компонентами комплекса. Комплекс II включает белок с мол. массой ~ 30 ООО; в этом комплексе по две или три молекулы как хлорофилла а, так и хлорофилла b связаны с одной молекулой белка. В комплекс II включено 60% всего хлорофилла растения. У хлорофилла b метильная группа кольца II хлорофилла а заменена формильным остатком ¦—СНО, в результате чего основной пик поглощения сдвигается в коротковолновую область на 35 нм в сравнении с хлорофиллом а. Когда хлорофиллы а и b связаны со специфическими белками тилакоидной мембраны, их максимумы поглощения смещаются на ~20 нм в красную область, т. е. соответствуют максимумам в живой клетке. При обычном распределении комплексов I и II хлоропласты содержат в ~2,5 раза больше хлорофилла а, чем хлорофилла Ь. Наиболее изученная в настоящее время хлорофилл-белковая структура получена из зеленой фотосинтезирующей бактерии Chlorobiutn limicola. Этот комплекс (мол. масса ~ 150 000) состоит нз трех идентичных белковых субъединиц, каждая из которых содержит семь молекул бактериохлорофилла. Принципиальное отличие последнего от хлорофилла а состоит в замене виннльной группы СНг=СН— в кольце I порфиринового ядра на ацетиль- 704 HI МЕТАБОЛИЗМ Рис. 16.9. Схема укладки полипептидного каркаса и хлорофильнои сердцевины одной субъединицы бактериохлорофилл-белкового комплекса из Chlorobium limi-colu. Предполагаемые положения ?-углеродов отмечены кружками. Непрерывность полипептидной цепи в некоторых местах не совсем достоверна. Чтобы не загружать рисунок, не показаны ионы магния, заместители у хлорофильных колец и цепи фитола, за исключением первого хлорофилла. Объект рассматривается вдоль оси третьего порядка, которая параллельна к наружной поверхности молекулы. (Любезно предоставлено профессором В. М. Matthews.) ную группу СНз—СО—; кроме того, двойная связь между углеродными атомами 3 и |
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 |
Скачать книгу "Основы биохимии. Том 2" (8.40Mb) |
[каталог] [статьи] [доска объявлений] [обратная связь] |