Биологический каталог




Основы биохимии. Том 2

Автор А.Уайт, Ф.Хендлер, Э.Смит, Р.Хилл, И.Леман

4 восстановлена, в результате чего максимум поглощения сдвинут почти на 100 нм в красную область. Все семь бактериохлорофилл-кольцевых систем заключены в полый цилиндр, сформированный примерно 15 антипараллельными нитями полипептидов, образующих ?-структуру типа складчатого слоя (рис. 16.9). Истинная роль этого белка еще не установлена, но на

16. МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ. Ill

7С5

этом примере видно, каким образом хлорофилл может располагаться в белке. Семь молекул бактериохлорофилла, каждая нз которых находится на расстоянии ~1,2 нм от двух других, могут беспрепятственно участвовать в экситонном переносе энергии.

Хлорофилл-белковый комплекс из Chlorobium растворим в воде. Аналогичные комплексы из высших растений (крайне гидрофобные интегральные компоненты мембраны) могут быть извлечены только путем экстракции концентрированными растворами детергентов. Подобно многим другим мембраносвязанным белкам, они характеризуются высоким содержанием остатков гидрофобных аминокислот; фитольные цепи хлорофилла, длина которых составляет 2 нм, вероятно, располагаются на наружной поверхности комплекса и вписаны в структуру мембраны.

16.3.2.2. Дополнительные пигменты

Фотоактивация хлорофилла а представляет собой фотохимический акт фотосинтеза. Хлорофильные растворы кажутся зелеными потому, что хлорофилл а поглощает свет в областях 400—450 и 640—680 нм, но в области 450—640 нм практически прозрачен. При интенсивном освещении это обстоятельство не может иметь каких-либо физиологических последствий. Но при слабом освещении, когда метаболизм растения лимитируется скоростью подачи световой энергии, растение не было бы в состоянии использовать для своей пользы большую часть энергии падающего света, а именно в интервале 450—640 нм, если бы единственным функционирующим пигментом был хлорофилл а. Однако в действительности дело обстоит не так.

Неэффективность хлорофилла а как абсорбента света в особенности очевидна у погруженных водных растений. Поглощение длинноволнового света возрастает с увеличением глубины; более 99% света с длинами волн, большими чем 600 нм, поглощается в верхнем слое (до толщины ~ 10 м). Проблема, связанная с недостатком света, неодинаковыми способами разрешена у различных растений.

У диатомовых водорослей, бурых водорослей и динофлягеллят главные светопоглощающие пигменты представлены хлорофиллом с и каротпнондом (гл. 3) перидинином. (Углеродные и водородные атомы не обозначены, а метильные группы в углеводородной цепи показаны как точки ветвления.)

перибинин

706

III. МЕТАБОЛИЗМ

.Динофлягелляты, такие, как Gonyaulax polyedra (организм, присутствием которого объясняются «красные приливы»), содержат белок (мол. масса ~32ООО), с которым связаны четыре молекулы яерндинина и одна молекула хлорофилла а. Комплекс поглощает а широкой области 400—550 нм, компенсируя таким образом недостаток хлорофилла а. Этот растворимый в воде белок прилегает к наружной поверхности мембраны хроматофора, где происходит фотосинтез.

Такую же роль выполняет другая группа пигментов, структурно родственных желчным пигментам (гл. 34), у красных и сине-зеленых водорослей. Эти пигменты локализуются в фикобилисо-мах — организованных тельцах, имеющих размер -~32X48 нм и уплощенную поверхность; фикобилисомы располагаются на обращенной в строму стороне тилакоида или фотосиитезирующей ла-меллы. Одна фикобилисома приходится на ~2000 молекул хлорофилла. Фикобилисомы построены из разного рода фикобилин-протеидов; главные среди них — фикоэритрин, фикоцианин и ал-лофикоцианин.

СООН СООН

Н3С С2Н5 Н3С СН2 СН2 СН3 Н3С CgH

N С ? ?

?

N С ?? С

н. н н2

фикозритробилин

N ?

Каждый из этих белков состоит из двух субъединиц: ? (мол. масса 10 000—20 000) и ? (мол. масса 14 000—30 000), причем точные размеры зависят от вида организма. Наиболее распространенная форма сборки—(сф)з или (сф)б. Каждая субъединица несет три молекулы своего пигмента. Так, фикоэритрин (афву) содержит 36 молекул фикоэритробилина, связанных с а- и ?-единицами, и две молекулы фикоуробилина, связанных с единственной у-субъе-диницей. Пигменты представляют собой тетрапирролы с открытой цепью, ковалентно связанные с белком. В качестве примера укажем, что у некоторых красных водорослей соотношение пигментных белков, содержащих фикоэритрин, фикоцианин и аллофп-коцианин, составляет 84, 11 и 5% соответственно. На основании физических данных предложена модель строения фикобилисомы (рис. 16.10).

16. МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ. Ill

7С7

Рис. 16.10. Предполагаемая структура фикобилисомы красной водоросли Porphy-ridium cruentum. Аллофикоцианиновая сердцевина (светлые точки) касается подстилающей фотосинтетической мембраны. R-фикоцианин (темные точки) прилегает к сердцевине и окружен фикоэритрином, лежащим на наружной поверхности (поверхность, обращенная к строме). Сердцевина в норме не могла быть видима, как это представлено на этой срезанной модели, и должна была быть покрыта R-фикоциаиином и фикоэритрином. [Gantt ?., Lipshultz С. ?., Zilinskas В., Biochem. Biophys. Acta, 430, 385, 1976.]

Как показано в табл. 16.3, перенос энергии от наружного компонента структуры фикобилисомы к внутренному компоненту и затем к хлорофиллу а согласуется с электронными свойствами этих молекул. Рис. 16.11 показывает, каким образом благодаря таким системам становится возможным использование разных областей электромагнитного спектра для фотосинтеза у трех типов фотосин-тезирующих организмов.

Таблица 16.3

Последовательность переноса энергии в фикобилисоме

Фико- R-фико- Аллофи- Хлоро-

эритрии циаиии ~~* коцианин филл а

Максимум поглощения, нм 545 55*, 618 650 670

Максимум флуоресценции, нм 575 6? 6 660 685

16.3.3. Фотохимический акт

Менее 1 % всех имеющихся в хлоропласте молекул хлорофилла непосредственно участвуют в процессе преобразования энергии поглощенных фотонов в химическую энергию. Этот акт совершает-

708

III МЕТАБОЛИЗМ

Рнс. 16.11. Усиление поглощения света дополнительными пигментами фотосинте-зирующнх клеток, а — спектр поглощения хлорофиллов а и Ъ, растворенных в этиловом эфире (взято с изменениями из работы [Seliger ?. ?., McElroy W. D., Light: Physical and Biological Action, Academic Press, Inc., New York, 1965, p. 225]; б — возросшая доступность энергии для фотосинтеза, связанная с поглощением света дополнительными пигментами в областях спектра, где хлорофилл относительно сильно пропускает (взято из работы [Clayton R. ?-, Molecular Physics in Photosynthesis, Blaisdell Publishing Company, New York, 1966]).

16. МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ. Ill

709

ся в реакционном центре, описанном ниже. Остальной хлорофилл, находящийся главным образом в хлорофилл-белковых комплексах, и разнообразные дополнительные пигменты (в основном кароти-ноиды у высших растений) образуют светоулавливающую систему, которая используется хлорофиллом реакционного центра. Энергия фотонов, которые могут поглощаться всюду в комплексе, состоящем из 100—250 различных пигментных молекул, быстро передается на специальный хлорофилл реакционного центра с эффективностью ~90%, тем самым позволяя фотосинтетической единице функционировать эффективно даже при слабом освещении, т. е. при освещении, составляющем 0,1% светового потока в полдень в ясную погоду. Столь высокая эффективность убедительно свидетельствует о высокой упорядоченности (почти кристаллической укладке) единицы в целом. Отсюда следует, что специфический, принимающий эту энергию хлорофилл должен быть энергетической ловушкой; главный максимум в его спектре должен находиться в более длинноволновой области, чем максимумы других компонентов системы. Так и есть в действительности. Толщина фотосинтетической единицы не может превышать нескольких молекул пигмента; слой хлорофилла из 10 молекул практически уже непроницаем для света в области его поглощения. На полном солнечном свету скорость фотосинтеза определяется временем оборота последующего, лимитирующего скорость химического акта; оно составляет -~0,6 мс между насыщающими вспышками, т.е. 1500 вспышек в 1 с может приходиться на реакционный центр. Только при очень слабом освещении скорость фотосинтеза линейно пропорциональна интенсивности света.

Специфическая роль хлорофилла а в реакционном центре заключается в том, чтобы осуществлять фотохимическое разделение окислительных и восстановительных эквивалентов. Такой механизм схематически можно представить следующим образом:

A" hv А" А-

СЫ -> СЫ' -*· СЫ (1)

В° В0 В+

где А — потенциальный акцептор электронов и В — потенциаль-лый донор электронов, расположенные по разные стороны молекулы хлорофилла (СЫ); СЫ* — фотоактивированная форма СЫ; А- — восстановленная форма А; В+ — окисленная форма В. Простейший механизм для решения такой задачи заключается в выбросе электрона с фотоактивированного хлорофилла с образованием свободнорадикальной формы хлорофилла Chi. Акцептор А акцептирует электрон, как только к радикалу хлорофилла с другой его стороны возвращается электрон от В. Напомним, что захват фотона при 675 нм может позволить разделение заряда А-

710

III. МЕТАБОЛИЗМ

и В+ до разности потенциалов порядка 1800 мВ, если процесс был бы эффективен на 100%.

А° hv А" А- А-

СЫ"-- СЫ* -»- СЫ+ -* Chl" (2)

В0 В0 В0 В+

По всей вероятности, бесполезной последующей обратной реакции между А~ и В+ не происходит в связи с барьером хлорофилла, который возвратился в свое основное состояние. Участие свободного радикала хлорофилла подтверждается наблюдениями характерного сигнала в спектрах ЭПР. В дальнейшем будем считать, что уравнение (2) представляет собой удовлетворительную модель действия первичного механизма. Не вызывает сомнений, что реакция (2) не может быть повторена до тех пор, пока А- вновь не подвергнется окислению, а В+ вновь не будет восстановлен. В ти-лакоидной мембране и бактериальных хроматофорах это достигается благодаря существованию организованной электронтранс-портной системы, напоминающей такую систему внутренней мембраны митохондрий; перенос

страница 34
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126

Скачать книгу "Основы биохимии. Том 2" (8.40Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(21.10.2019)