Биологический каталог




Основы биохимии. Том 3

Автор А.Уайт, Ф.Хендлер, Э.Смит, Р.Хилл, И.Леман

sical Properties of Myelin Proteins, Curr. Top. Membranes Transp., 8, 1—28, 1976.

Mueller P., Molecular Aspects of Electrical Excitation in Lipid Bilayers and Celf Membranes, Horiz. Biochem. Biophys., 2, 230—284, 1976.

Neumann E., Toward a Molecular Model of Nerve Excitability, pp. 466—514, in L. Jaenicke, ed., Biochemistry of Sensory Functions, Springer-Verlag, New York, 1974.

Rang H. P., Acetylcholine Receptors, Q. Rev. Biophys., 7, 283—399, 1975.

Rosenberry T. L., Acetylcholine Esterase, Adv. Enzymol., 43, 103—218, 1975.

Schmitt F. O., Samson F. E., Brain Cell Microenvironment, Neurosci. Res. Prog. Bull., 7, 277—417, 1969.

Shooter ?. M., Roboz-Einstein E., Proteins of the Nervous System, Annu. Rev. Biochem., 40, 635—652, 1971.

Snyder I. ?., Mcintosh I. R., Biochemistry and Physiology of Microtubules, Annu. Rev. Biochem., 45, 699—720, 1976.

Snyder S. H., Bennett I. P., Jr., Neurotransmitters in the Brain, Annu. Rev. Physiol., 3S, 153—176, 1976.

Snyder S. H., Opiate Receptors and Internal Opiates, Sci. Am., 236, 44—56, 1977.

Takemori A. E., Biochemistry of Drug Dependence, Annu. Rev. Biochem., 43, 15— 34, 1974.

Whittam R., Chipperfield A. R., The Reaction Mechanism of the Sodium Pump, Biochem. Biophys. Acta, 415, 149—171, 1975.

Глава 38

СОЕДИНИТЕЛЬНАЯ ТКАНЬ

Коллаген. Эластин. ?ротеогликаны

Соединительная ткань распределена по всему телу, она входит в состав хрящей, сухожилий, связок, матрикса костей, она находится в области почечной лоханки, мочеточников, мочеиспускательного канала, она «подстилает» кожу, служит для фиксации кровеносных сосудов; она же составляет основу межклеточного связывающего вещества в паренхиматозных органах, таких, как печень, и в мышцах. Механическая и поддерживающая функция соединительной ткани обеспечивается внеклеточными нерастворимыми нитями, которые образованы высокополимерными соединениями, погруженными в матрикс, называемый основным веществом. В число клеток соединительной ткани, ответственных зя синтез как нерастворимых нитей, так и растворимого матрикса, входят не только хондроциты и фибробласты, но также и макрофаги, тучные клетки и в меньшей мере другие, часто недифференцированные типы клеток.

38.1. Коллаген

Нерастворимые нити соединительной ткани состоят из коллагена— самого распространенного белка организма человека. Он составляет от 25 до 33% общего количества белка и, следовательно, около 6% массы тела. Состав коллагена замечателен в том отношении, что треть его аминокислотных остатков представлена глицином; на долю пролина в сумме с 3- и 4-оксипролином приходится 21% остатков, а на долю аланина—11%. Коллагены — одни из немногих белков, содержащих оксипролины и 5-оксилизин (табл. 38.1).

38.1.1. Структура

Изучение соединительной ткани с помощью электронного микроскопа показало присутствие в ней коллагеновых волокон, которые построены из фибрилл (рис. 38.1). Фибриллы имеют форму

38. СОЕДИНИТЕЛЬНАЯ ТКАНЬ

1469-

цилиндра диаметром от 5 до 200 нм (в зависимости от источника выделения); при большем разрешении обнаруживается, что фибриллы имеют характерную рифленую структуру (рис. 38.1). Организация фибрилл в волокнах в разных тканях различна. Коллагеновые волокна сухожилий и кожи образованы связками параллельных фибрилл, в то время как фибриллы в заживающей ране агрегированы весьма хаотично. В роговице и стекловидном теле обнаруживаются узкие полосы строго ориентированных фибрилл, что обеспечивает минимальное рассеяние и максимальное пропускание падающего света.

При экстракции кожи очень молодых животных холодными солевыми растворами или же при длительной экстракции нерастворимого коллагена разведенной кислотой получают раствор образующих коллагеновые фибриллы единиц, называемых тропокол-лагенами. Хотя тропоколлагены, выделенные из разных источников, несколько отличаются по составу (табл. 38.1), однако все они обогащены глицином и содержат 5-оксилизин (Hyl) и оксиимино-кислоту 4-оксипролин (Hyp).

НО-сн-сн2

сн2/сн-соон

н

4-OKGH-L-пролин (4-оксипмрро лиЭин- Z- кар-боновая гсислотз)

Некоторые коллагены содержат также 3-оксипролин, но значительно меньше, чем 4-оксипролина (табл. 38.1).

Молекулы тропоколлагена (??~ 300 ООО) имеют толщину около 1,5 нм и длину 300 нм. Они образованы тремя субъединицами,

Рис. 38.1. а — сканирующая электронно-микроскопическая фотография коллагена из кожи крыс. Видны многочисленные фибриллы внутри нити [Forrester I. С, Hunt Т. К-, Hayes Т. L, Pease R. F. W., Nature, 221, 374 (1969).]; б — электронно-микроскопическая фотография коллагеновой фибриллы при низком разрешении; видна типичная рифленая структура с повторяющейся единицей размером 640 А, образованной одним относительно толстым и одним относительно тонким участком [Taub W. ?., Piez К. ?., Adv. Protein Chem., 25, 328 (1971)]; в — электронно-микроскопическая фотография коллагенового волокна при высоком разрешении. Обработка фосфовольфраматом. Стрелки на диаграмме показывают длину одной тропоколлагеновой молекулы, которая, как предполагается, простирается на четыре повторяющихся (640 А)-периода. Все молекулы расположены параллельна стрелке, указывающей направление от С- к ?-концу. Полагают, что наблюдаемый в электронном микроскопе повторяющийся период является результатом упорядоченного расположения цепей с «отставанием» на четверть длины [Dicker-son R. ?., Gets /., The Structure and Action of Proteins, p. 41, Harper and Row

Publ., N.-Y., 1969].

CH2—CH—OH ^"2

CH2 CH-COOH н2к-сн2-сн-снг-сн2-С-соон

г/ OH ?

? -' 3-окси-1.-пролин S-okcm-l-лизмн (З-оксипирроливин-2-кар-боновая кислота)

.1470

IV. ЖИДКАЯ СРЕДА ОРГАНИЗМА

Таблица 38.1

Аминокислотный состав коллагена, эластина и белка эмали

Аминокислота Коллаген кожи человека, число остатков иа 1000 Эластин, число остатков иа молекулу с Ж 74 000а Белок эмали зуба эмбрионов свиней,

суммарный ?? сс2 растворимый зрелый число остатков иа 1000

Глицин 330 333 337 287 269 49

¦Пролин 123 135 1 120 92 91 271

З-Оксипролин 1 1 — 0

4-Оксипролин 93 91 82 9 10 0

Аланин ПО 115 105 203 191 24

Аспарагиновая кислота 45 43 47 3 10 29

Глутаминовая кислота 73 77 37 17 63 15 21 185

'Серии 36 35 10 12 46

Треонин 18 19 13 13 37

Валин 24 21 33 116 103 37

Метионин 6 5 5 0 2 47

Лзолейцин 10 7 14 14 17 32

Лейцин 24 20 30 40 47 94

Лизин 27 30 22 38 7 11

5-Окснлдзин 6 4 8 0 0 2

Гистидин 5 3 10 0 1 72

Аргинин 51 50 51 4 8 6

•Фенилаланин 12 12 12 23 27 26

Тирозин 3 2 5 14 15 22

Цистеин 0 0 0 0 0 0

Десмозин и изодесмозин ('Д •молекулы) - - — 0 10

а Растворимый в солевых растворах эластин был выделен из аорты молодых свиней с недостатком меди; зрелый элвстин — из тканей нормальных взрослых животных. В зрелом эластине имеются, по-видимому, примеси небольшого количества других белков, на что указывает присутствие метионина и гистидина.

каждая из которых представляет собой полипептидную цепь, содержащую примерно 1000 аминокислот. Молекулы тропоколлагена ¦относятся к числу наиболее асимметричных молекул, когда-либо выделенных из естественных источников. Отдельная цепь представляет собой плотную левозакрученную спираль, содержащую 3 аминокислотных остатка на виток, а три цепи образуют струк-

Рис. 38.2. Модель спиральной структуры тропоколлагена, показывающая: о — взаимное расположение атомов в левозакрученной единичной спиральной цепи [Dickerson R. ?., Gets I., The Structure and Action of Proteins, p. 42, Harper and Row, New York, 1969]; б— предполагаемый правозакручен-ный поворот с повторяющимся периодом в 8,6 нм, образуемый тремя цепями тропоколлагена; трубки обозначают пептидные цепи. Взаиморасположение трех цепей, нековалентно стабилизированное водородными связями NH. ..0=С, образованными группами соседних цепей, показано на рисунке а пунктирными линиями. ?-Углеродные атомы глицина погружены в участки молекулы, в которых не могут разместиться объемистые R-группы других аминокислот. Показан только один сегмент структуры коллагена. На рисунке б показано соединение конец к концу молекул тропоколлагена. Изогнутая стрелка означает ковалентную поперечную сшивку между двумя цепями.

1472

IV. ЖИДКАЯ СРЕДА ОРГАНИЗМА

туру, похожую на кабель, слегка закрученную в правую спираль, как это показано на рис. 38.2.

Уникальная структура тропоколлагена обусловлена высоким содержанием в нем глицина и иминокислот. Пнрролидиновые кольца аминокислот имеют особые стереохимические свойства, которые ограничивают гибкость цепи и способствуют формированию вторичной структуры в виде трехцепочечных спиралей. Эта компактная трехцепочечная структура оказывается возможной также потому, что каждый третий остаток в последовательности цепи тропоколлагена представлен глицином, ?-углеродный атом которого погружен внутрь молекулы, где R-группа любой другой аминокислоты разместиться не может (рис. 38.2). Хотя коллагены из различных источников отличаются по составу, во всех случаях при анализе больших полипептидных фрагментов в каждом третьем положении цепи обнаруживается глицин. Три цепи стабилизируются водородными связями между —С=О...ЫН-группами пептидных связей соседних цепей. В тропоколлагене в отличие от глобулярных белков R-группы всех аминокислот находятся на внешней стороне молекулы и мало участвуют в стабилизации структуры, хотя они, вероятно, участвуют в межмолекулярном взаимодействии при образовании фибрилл и волокон.

Найдены по крайней мере четыре типа коллагенов, характерных для определенных тканей и различающихся аминокислотным составом образующих их молекул тропоколлагена. Различные типы коллагенов и некоторые их свойства приведены в табл. 38.2. Коллаген типа I содержит две различные цепи, обозначаемые ?? (I) и «2; формула его субъединичной структуры—[а1(1)]го2. Другие три типа коллагенов содержат по три иден

страница 68
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161

Скачать книгу "Основы биохимии. Том 3" (10.5Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(14.12.2019)