Биологический каталог




Основы биохимии. Том 3

Автор А.Уайт, Ф.Хендлер, Э.Смит, Р.Хилл, И.Леман

ми связями; холестерина в них мало. Схема палочковой клетки позвоночных изображена на рис. 40.4,6.

Разность потенциалов между наружным и прилегающим сегментами составляет в темноте около 300 мкВ. Постоянный поток ионов Na+ выходит из прилегающего сегмента и поступает в наружный. Плотность тока такова, что все катионы клетки могут

витамин Az (ретинол^

40. ГЛАЗ

1525

наружный сегмент

прилегающий тело сегмент клетки

виски

митохонЭрия яЭро 40 70

100 мкм

Рис. 40.4. а — поперечное сечение наружного сегмента палочки; б — схематическое изображение палочки позвоночных.

быть обменены за 1 мин. С этим связана высокая скорость потребления Ог, необходимого для генерации митохондриями требуемого количества АТР, используемого Ка+,К+-зависимой АТРазой ка-тнонного насоса. Так, одноминутная обработка сетчатки уабаином или цианидом приводит к исчезновению темнового потенциала и темнового тока; такой же эффект наблюдается в отсутствие Na+ в окружающей жидкости.

При освещении наружного сегмента одиночной вспышкой света резко изменяется знак потенциала и ток в течение короткого отрезка времени течет в сторону, противоположную темновому. Это можно обнаружить, если одна молекула родопсина абсорбирует только один фотон и при этом возникает ток, противоположный темновому, эквивалентный перемещению приблизительно 50000 ионов. Количество поглощенных фотонов, приходящееся на 1 палочку, определяет скорость и величину изменения потенциала и плотность тока. Когда на каждую палочку приходится около .30 фотонов, возникает ток, равный половине максимального, а 100 фотонов на клетку вызывают максимальный ответ. При поглощении большого избытка света палочка становится рефрактерной. После этого для восстановления нормального темнового тока >может понадобиться целый час. В течение этого времени палочка ,не реагирует на освещение. Это темноватая адаптация. При пол-гной темновой адаптации сетчатки она воспринимает такую слабую

1526

IV. ЖИДКАЯ СРЕДА ОРГАНИЗМА

вспышку света, когда один фотон приходится на одну из 5—7 палочек.

Очевидно, эти явления связаны с конформационными изменениями в молекуле активированного родопсина и, вероятно, происходят на первой стадии, при образовании батородопсина (рис. 40.3) со скоростью, необходимой для осуществления соответствующих изменений электрического потенциала клеточной мембраны. Поскольку обнаружено изменение свойств именно мембран палочек и поскольку молекулы родопсина не участвуют в резонансной передаче энергии, характерной для состыкованных молекул хлорофилла (разд. 16.3.3), представляется вероятным, что все молекулы родопсина в клетке функционируют эквивалентно. Наиболее привлекательная из существующих в настоящее время гипотез предполагает, что конформационное изменение родопсина приводит к освобожднию из дисков ионов Са2+; это сопровождается изменением в состоянии мембран по аналогии с предполагаемой ролью Са2+ в сокращении мышц (см. разд. 36.1.3 и след.) и в си-наптической передаче (разд. 37.1.2.2).

При освещении одиночными вспышками яркого света искусственных мембранных пузырьков, содержащих родопсин, фосфатидилхолин и 45Са2+, из них быстро высвобождаются ионы Са2+. Если в пузырьки ввести 3Н-инулин, то такое же отвещение не освобождает его из пузырьков. Эти и другие эксперименты согласуются с предположением о том, что родопсин является трансмембранным белком, функционирующим как канал, который регулирует проницаемость мембраны для Са2+ вследствие изменения конформации при поглощении света. В связи с рассматриваемыми процессами интересно вспомнить о свойствах бактериального родопсина и его роли в транспорте Н+ (разд. 12.5.5.1).

В наружных сегментах палочек весьма высока активность аденилатциклазы. В фоторецепторах лягушки фермент активируется светом. Это позволяет предположить, что он выполняет важную роль в зрительной рецепции. Значение сАМР подтверждается также наблюдениями, показавшими, что дофамин (разд. 37.1.2.4), являющийся, вероятно, главным нейромедиатором в сетчатке, активирует аденилатциклазу и таким образом повышает уровень сАМР в интактной ткани.

40.2.3. Колбочковое зрение

Пигменты, участвующие в колбочковом зрении, представляют большой интерес, так как колбочки являются доминирующим чувствительным элементом человеческой сетчатки и ответственны за цветовое зрение. Согласно грехцветовой теории Юнга — Гельмголь-ца, цветовое зрение обеспечивается по крайней мере тремя пигментами колбочек. У человека спектральная чувствительность пиг-

40. ГЛАЗ

15?7

ментов колбочек максимальна при 555 нм, что указывает на отличие фоточувствительных пигментов колбочек от родопсина палочек.

Поскольку порог зрительной рецепции у колбочек в 50—100 раз выше, чем у палочек, можно сделать вывод, что в колбочках пигмент присутствует в относительно небольших количествах. Ди-гитониновый экстракт сетчатки кур, которая образована главным образом колбочками, содержит не только родопсин, но еще вещество со спектром поглощения, хорошо соответствующим спектральной чувствительности центрального углубления сетчатки. Этот пигмент, иодопсин, имеет спектр поглощения с максимумом при 555 нм и содержит ретиналь, однако его белковый компонент отличается от опсина палочек. Превращения иодопсина протекают по стадиям, сходным с описанными выше для родопсина. Иодопсин содержит 11-1<ыс-ретиналь, а конечными продуктами являются опсин и полностью транс-изомер.

Снятие спектров поглощения одиночных колбочек человека до я после обесцвечивания выявило наличие трех разных пигментов, причем в каждой колбочке присутствует пигмент одного типа. Максимумы поглощения этих трех пигментов после внесения поправки на поглощение ксантофилла, присутствующего в хрусталике и в желтом пятне сетчатки, находятся около 430 нм (синий), •540 нм (зеленый) и 575 нм (красный). Таким образом, наличие этих трех пигментов согласуется с предсказаниями трехцветовой теории. После обесцвечивания изолированного препарата сетчатки человека красный и зеленый пигменты регенерируют при инкубации с 1 l-tyuc-ретиналем в темноте. Таким образом, создается впечатление, что во всех рассматриваемых системах различные опси-ны соединены с одним и тем же ретиналем.

При определенном типе наследственной цветовой слепоты наблюдается отсутствие или пониженное содержание одного из пигментов колбочек. Поэтому при каждом типе цветовой слепоты можно оценить участие только двух из трех пигментов в цветовом зрении. Поскольку хромофор во всех пигментах, по-видимому, одинаков, то, следовательно, мутации затрагивают синтез определенного опсина; синтез красного и зеленого опсинов контролируется генами Х-хромосомы, а синтез синего опсина контролируется генами аутосомы.

ЛИТЕРАТУРА

Книги

Dart nail ?. J. ?., ed., Photochemistry of Vision, vol. 7, pt. 1, The Handbook of Sensory Physiology, Springer-Verlag, New York, 1972.

Davson H., ed., The Eye, vols. I—IV, V—VI, Academic Press, Inc., New York, 1962, 1974.

1528

IV. ЖИДКАЯ СРЕДА ОРГАНИЗМА

DeReuck ?. V. S., Knight /., eds., Color Vision, Little, Brown and Company, Boston, 1965.

Graymore C. N., ed., Biochemistry of the Eye, Academic Press, Inc., New York, 1970.

Moses ?., Adler's Physiology of the Eye, 5th ed., The С. V. Mosby Company, St. Louis, 1970.

Wolken J. J., Biophysics and Biochemistry of the Retinal Photoreceptors, Charles C. Thomas, Publisher, Springfield, 111., 1966.

Обзорные статьи

Bloemendal ?., The Vertebrate Eye Lens: A Useful System for the Study of Fundamental Biological Processes on a Molecular Level, Science, 197, 127—138, 1977.

Bonting J. S., The Mechanism of the Visual Process, Curr. Top. Bioenerg., 3, 351— 415, 1969.

Hagins W. ?., The Visual Process, Annu. Rev. Biophys. Bioeng., 1, 131—158, 1972. Lerman S., Metabolic Pathways in Experimental Sugar and Radiation Cataracts,

Physiol. Rev., 45, 98—122, 1965. Menger E. L., ed., Special Issue on the Chemistry of Vision, Acc. Chem. Res., 8(3),

81—112, 1975.

Morton R. ?., Pitt G. A. J., Aspects of Visual Pigment Research, Adv. Enzymol., 32, 97—172, 1969.

Wald G., Brown P. Human Color Vision and Color Blindness, Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 30, 345—361, 1965.

ЧАСТЬ ПЯТАЯ

БИОХИМИЯ ЭНДОКРИННЫХ ЖЕЛЕЗ

Глава 41

ОБЩИЕ СВЕДЕНИЯ ОБ ЭНДОКРИННЫХ ЖЕЛЕЗАХ

Железы млекопитающих, секретирующие гормоны, получили название эндокринных желез. Термин гормон происходит от корня греческого языка, имеющего смысл «возбуждать», «приводить в движение». Гормоны функционируют как химические посредники, переносящие соответствующую информацию (или сигнал) в определенное место — клетку-мишень; это обеспечивается наличием у последней высокоспецифического рецептора, с которым связывается гормон. В результате взаимодействия гормона с рецептором инициируется определенная последовательность процессов, природа которых определяется как химическим строением гормона, так и типом клетки, которой принадлежит рецептор. Гормоны могут влиять на различные процессы — от транспорта ионов через плазматическую мембрану клетки-мишени до транскрипции генома.

Классические представления о действии гормонов, предполагающие транспорт гормона с кровотоком от места образования в эндокринной железе до органа-мишени и увеличение скоростей клеточных процессов под влиянием гормона, нуждаются в настоящее время в известном пересмотре. Некоторые гормоны могут проявлять свое действие в том же органе, в котором они образуются, или даже in situ. Хотя гормоны обычно ускоряют процессы, происходящие в клетке, они могут, однако, передавать информацию, приводящую к торможению этих процессов, и таким образом уменьшать параметры ответной реакции клеток.

В физиологических условиях для всех гормонов характерен относительно небольшой период полужизни, обычно порядка меньше 1 ч. Следовательно, для эффективного функционирования в качестве регуляторов, поддерживающих нормальное физиологическое состояние (принимая также во внимание, что процессы, стимулируемые гормонами, часто приводят к торможению их синтеза и секреции по механизму обратной связи), гормоны должны постоянн

страница 80
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161

Скачать книгу "Основы биохимии. Том 3" (10.5Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(21.10.2019)